Site Loader

Содержание

Комиссия по борьбе с лженаукой public group

Обнаружил, что профессор Конарев продолжает накручивать идиотизм вокруг банального электролиза воды… Когда-то мне пришлось писать рецензию на его изобретение вечного двигателя (популярного фейка импульсного электролизёра с КПД 300%). Причём измерял мощность импульсов он дешевым тестером, про приборы TrueRMS естественно не слыхал. И требовал изменить формулу расчёта энергетиками электрической энергии, суммируя энергию за всё время а усредняя отдельно напряжение и ток.

А вот сейчас, внимание, занялся трансмутиацией воды(!!) в другие элементы,

Плохо, что он — завкафедрой теормеха в Краснодаре, и бедных студентов учит по этим свои идиотским формулам…. и почему бы энергетикам с ним не согласится?

Электролизер
Авторы патента:

Канарев Филипп Михайлович (RU)

Беспалов Вячеслав Дмитриевич (RU)

Мыльников Владимир Владимирович (RU)

Шевцов Александр Анатольевич (RU)


Изобретение относится к физико-химическим технологиям и технике для электролиза воды и одновременного искусственного превращения одних химических элементов в другие.

Известны технические устройства (см. Голыштейн А.Б., Серебрянский Ф.З. Эксплуатация электролизных установок для получения водорода и кислорода.- М.: «Энергия», 1969.) для получения водорода и кислорода из воды.

Недостатком указанных и других аналогичных изобретений, предназначенных для электролиза воды и создания новых химических элементов из воды, является то, что недостаточно эффективно выделяется кислород и водород, а также процессы формирования идут непосредственно на катоде и сама вода не имеет прямого участия в этом процессе и не может превращаться в другие химические элементы.

Новизна заявляемого предложения обусловлена конструктивными особенностями электролизера, которые обеспечивают достижение технического результата, а именно получение водорода и кислорода из воды, и ее превращение в другие химические элементы за счет формирования на участках некоторых смежных пластин электрических потенциалов одинаковой полярности, например положительной или отрицательной. В результате при формировании одной электрической полярности на участках внутренних плоскостях двух соседних пластин электролизера образуется зона однополярного электромагнитного воздействия на молекулы и кластеры воды, находящиеся между такими пластинами.

ВИЗР — ВСЕРОССИЙСКИЙ НАУЧНО-ИССЛЕДОВАТЕЛЬСКИЙ ИНСТИТУТ ЗАЩИТЫ РАСТЕНИЙ — Конарев Александр Васильевич

Gnutikov A.A., and Konarev Aleksey V. Application of metabolomic analysis in exploration of plant genetic resources // Proc. of the Latvian Academy of Sciences. Section B. 2019. 73(6): 20-30. http://doi.org/10.2478/prolas-2019-0076

Конарев Алексей В., Лоскутов И. Г., Шеленга Т. В., Хорева В. И., Конарев Александр В. Генетические ресурсы растений — неисчерпаемый источник продуктов здорового питания. // Аграрная Россия. 2019. 2: 38-48. https://doi.org/10.30906/1999-5636-2019-2-38-48.

Konarev A, Dolgikh V, Sendersky I, Konarev A, Kapustkina A, Lovegrove A. Characterisation of proteolytic enzymes of Eurygaster integriceps Put.(Sunn bug), a major pest of cereals // Journal of Asia-Pacific Entomology. 2019. 22(1): 379-385. http://doi.org/10.1016/j.aspen.2019.02.001

Анисимова И.Н., Алпатьева Н.В., Горюнова С. В., Горюнов Д.В.,

Конарев А.В., Гаврилова В.А., Радченко Е.Е. Структурная изменчивость гена богатого метионином альбумина SFA8 подсолнечника //Труды по прикладной ботанике, генетике и селекции. 2018. 179(4): 91-103. https://doi.org/10.30901/2227-8834-2018-4-91-103

Вилкова Н.А., Капусткина А.В., Конарев А.В., Фролов А.Н. Проблемы диагностики поврежденности зерна пшеницы хлебными клопами // Защита и карантин растений. 2018. 9: 3-8.

Конарев А.В. (2017) Молекулярные аспекты иммунитета растений и их коэволюции с насекомыми. Биосфера, 9(1):79-99. DOI: 10.24855/biosfera.v9i1.325 https://elibrary.ru/download/elibrary_29181723_41611459.pdf

Конарев А.В., Долгих В.В., Сендерский И.В., Конарев А.В., Капусткина А.В., Нефедова Л.И., Губарева Н. К.

(2017) Иммунохимический анализ комплекса протеиназ клопа вредная черепашка Eurygaster integriceps Put., гидролизующих белки клейковины пшеницы. Вестник защиты растений, 1(91):12–20. http://vizr.spb.ru/assets/docs/vestnik/2017/1/vestnik_17-1_2_Konarev.pdf

Долгих В.В., Царев А.А., Сендерский И.В, Тимофеев С.А., Конарев А.В. (2017) Рекомбинантные одноцепочечные антитела как инструмент для выявления и изучения глютенин-гидролизующих протеиназ клопа вредная черепашка (Eurygaster integriceps Put.) Вестник защиты растений, 1(91):21–26. http://vizr.spb.ru/assets/docs/vestnik/2017/1/vestnik_17-1_3_Dolgikh.pdf

Конарев А.В. (2017) Молекулярные механизмы иммунитета и создание устойчивых к вредителям форм растений. Защита и карантин растений, 11:3-8.

Нейморовец В.В., Конарев А.В., Нефедова Л.И., Гричанов И.Я. (2016) Методы выявления повреждений колоса и зерен злаковых культур клопами-черепашками рода Eurygaster. Защита и карантин растений, 2:28-36. https://elibrary.ru/item.asp?id=25411798

Долгих В.В., Сендерский И.В., Конарев А.В. (2014) Получение и свойства рекомбинантных протеиназ Eurygaster integriceps Put.

, гидролизующих глютенин // Прикладная биохимия и микробиология, 50(5):466. DOI: 10.7868/S0555109914040205

Dolgikh V.V., Senderskii I.V., Konarev A.V. (2014) Production and properties of recombinant glutenin-hydrolyzing proteinases from Eurygaster integriceps Put // Applied Biochemistry and Microbiology, 50(5): 433-440. DOI: 10.1134/S0003683814040048

Конарев Ал.В., Долгих В.В., Сендерский И.В., Нефедова Л.И., Конарев А.В., Губарева Н.К. (2014). Свойства нативных и рекомбинантных протеиназ слюнных желез клопа вредная черепашка (Eurygaster integriceps Put.), гидролизующих клейковину пшеницы // Вестник защиты растений, 2:3-16.

Konarev Al.V., Konarev A.V., Nefedova L.I., Gubareva N.K., Ozay Sivri D. (2013) Analysis of gluten-hydrolyzing proteinase polymorphism in wheat grains damaged by Sunn pest Eurygaster integriceps Put. and related bugs. Russian Agricultural Sciences, 39, 5-6, 390–395. DOI: 10.3103/S1068367413060104

Konarev A.V., Lovegrove A. (2012) Novel detection methods used in conjunction with affinity chromatography for the identification and purification of hydrolytic enzymes or enzyme inhibitors from insects and plants // Affinity Chromatography, Dr. Sameh Magdeldin (Ed.), InTech, 187–210. https://cdn.intechopen.com/pdfs-wm/33056.pdf

Konarev A.V., Beaudoin F., Marsh J., Vilkova N.A., Nefedova L.I., Sivri D., Koksel N., Shewry P.R., Lovegrove F. (2011) Characterization of a  Glutenin-Specific Serine  Proteinase of Sunn bug Eurygaster integriceps Put. // Agricultural and food chemisty, 5,6:2462-2470.

Вилкова Н.А., Конарев А.В. (2010) Современные проблемы иммунитета растений к вредителям // Вестник защиты растений. № 3. С. 3-15.

Вилкова Н.А., Нефедова Л.И., Асякин Б.П., Конарев Ал.В., Верещагина О.В., Иванова В.А., Раздобурдин В.А., Фасулати С.

Р., Юсупов Т.М. (2009) Принципы и методы выявления источников групповой и комплексной устойчивости основных сельскохозяйственных культур. //СПб., РАСХН. 88 с.

Кonarev A.V., A.Lovegrove, P.R.Shewry (2008) Serine proteinase inhibitors in seeds of Cycas siamensis and other gymnosperms. Phytochemistry, 69, pp.2482-2489.

Conners R, Konarev AV, Forsyth J, Lovegrove A, Marsh J, Joseph-Horne T, Shewry P, Brady RL. (2007) An unusual helix-turn-helix protease inhibitory motif in a novel trypsin inhibitor from seeds of Veronica (Veronica hederifolia L.). J Biol Chem. 21; 282(38):27760-8

Вилкова Н.А., Нефедова Л.И., Асякин Б.Л., Фасулати С.Р., Конарев Ал.В., Юсупов Т.М.(2005). Научно обоснованные параметры конструирования устойчивых к вредителям сортов сельскохозяйственных культур. //РАСХН, ВИЗР, СПб. 76 c.

Konarev Al.V., J.Griffin, G.Yu. Konechnaya, P.R. Shewry (2004) The distribution of serine proteinase inhibitors in seeds of the Asteridae. Phytochemistry 65 (22):3003-3020

Anisimova I.N., Al.V. Konarev,

V.A. Gavrilova, V.T. Rozhkova, R.F. Fido, A.S. Tatham, P.R. Shewry (2003). Polymorphism and inheritance of methionine-rich 2S albumins in sunflower. Euphytica, 129 (1): 99-107

Konarev Al.V., I.N. Anisimova, V.A. Gavrilova, T.E. Vachrusheva, G.Yu. Konechnaya, M. Lewis, P.R. Shewry (2002) Serine proteinase inhibitors in Compositae: distribution, polymorphism and properties. Phytochemistry, 59, 279-291

Konarev Al.V., Tomooka N. & Vaughan D.A. (2002) Proteinase inhibitor polymorphism in the genus Vigna Savi subgenus Ceratotropis and its biosystematic implications. Euphytica, 123 (2): 165-177 

Конарев Ал.В. (2002) Ингибиторы ферментов как генетические маркеры. Аграрная Россия, № 3 c. 44-51

Konarev Al.V., I.N.Anisimova, T.E.Vachrusheva, G.Yu. Konechnaya and  P.R.Shewry (2001) Inhibitors of fungal proteinases in safflower (Carthamus L.) and other Compositae. In: J.W.Bergman and H.H.Mundel ed. Proc. of Vth International Safflower Conference, Williston, North Dakota and Sidney, Montana USA, July 22-27, P.39-45

Konarev Al.V., D.A. Vaughan and P.R. Shewry (2000) Insect and fungal enzyme inhibitors in study of plant variability and evolution. Czech J. Genet. Plant Breed. vol. 36, p. 121-123

Konarev Al. V. (2000) Insect and fungal enzyme inhibitors in study of variability, evolution and resistance of wheat and other Triticeae Dum. Cereals. In: P.R.Shewry and A.Tatham ed. Wheat Gluten. Royal Society of Chemistry, UK, p. 526-530.

Konarev Al.V., Anisimova I.N., Gavrilova V.A., Rozhkova V.T., Fido R., Tatham A.S., Shewry, P.R. (2000) Novel Proteinase Inhibitors in Seeds of Sunflower (Helianthus annuus L.): Polymorphism, Inheritance and Properties. Theoretical and Applied Genetics, 100, 82-88.

Конарев А.В. (2000) Ингибиторы протеиназ и устойчивость картофеля к колорадскому жуку. В “Современные  системы защиты и новые направления в повышении устойчивости картофеля к колорадскому жуку”, Ред. К.Г.Скрябин и К.В.Новожилов, Сер.Генет. Инженерия и экология, Т.1. РАН, Москва, с. 35-40.

Конарев В.Г., Гаврилюк И.П., Губарева Н.К., Алпатьева Н.В., Хакимова А.Г., Пенева Т.И., Конарев А.В., Конарев А.В., Введенская О.И., Перчук И.Н., Сидорова В.В., Иванова Д.И., Тарлаковская А.М., Егги Э.Э., Анисимова И.Н., Лесневич Л.А., Фарбер С.П., Кудрякова Н.В., Демкин П.П., Литовченко М.И. и др (2000) Идентификация сортов и регистрация генофонда культурных растений по белкам семян. Российская академия сельскохозяйственных наук, Государственный научный центр РФ Всероссийский научно-исследовательский институт растениеводства им.

Н. И. Вавилова. Санкт-Петербург, 186 с.

Luckett S., Garcia R.S., Barker J.J., Konarev Al.V., Shewry P.R., Clarke A.R., Brady R.L. (1999) High-resolution structure of a potent, cyclic proteinase inhibitor from sunflower seeds. J Mol Biol 290(2):525-33

Konarev Al.V., I.N. Anisimova, V.A. Gavrilova, P.R.Shewry (1999) Polymorphism of Inhibitors of Hydrolytic Enzymes Present in Cereal and Sunflower Seeds. In: G.T.S.Mugnozza, E.Porceddu & M.A.Pagnotta ed. «Genetics and breeding for crop quality and resistance». Kluwer Academic Publishers, NL, 135-144.

Konarev Al.V., N.Tomooka, M. Ishimoto, and Duncan A.Vaughan (1999) Variability of the inhibitors of serine, cysteine proteinases and insect alpha-amylases in Vigna and Phaseolus. In: G.T.S.Mugnozza, E.Porceddu & M.A.Pagnotta ed. «Genetics and breeding for crop quality and resistance». Kluwer Academic Publishers, NL, 173-181.

Anisimova I.N., Konarev Al.V., Rozhkova V.T., Gavrilova, V.A., Fido R.J., Tatham A.S., Shewry P.R. (1999) Variability of seed storage proteins within the sunflower gene pool. In: G.T.S.Mugnozza, E.Porceddu & M.A.Pagnotta ed. «Genetics and breeding for crop quality and resistance». Kluwer Academic Publishers, NL, 331-338.

Konarev Al.V., Kochetkov V.V., Bailey J.A., Shewry P.R. (1999) The detection of inhibitors of the Sclerotinia sclerotiorum (Lib) de Bary extracellular proteinases in sunflower, J. Phytopathology 147(2):105-108.

Konarev Al.V. (1996) Interaction of insect digestive enzymes with protein inhibitors from plants and host-parasite coevolution. Euphytica, 92, 89-94.

Конарев Ал.В., Фомичева Ю.В. (1991) Перекрестный анализ взаимодействия компонентов алфа-амилаз и протеиназ насекомых с белковыми ингибиторами из эндосперма пшеницы // Биохимия, Т. 56, вып.4, с.628-638

Конарев Ал.В. (1990) Выявление лектинов при аналитическом изофокусировании белков пшеницы // Биохимия, Т.55, вып.11. с.1975-1983

Конарев Ал.В. (1987) Изменчивость ингибиторов трипсиноподобных протеиназ у пшеницы и родственных ей злаков в связи с устойчивостью к зерновым вредителям // Сельскохоз. биология, № 5. с.17- 24

Конарев Ал.В. (1987) Компонентный состав ингибиторов трипсина из зерновки и листьев пшеницы // Докл. ВАСХНИЛ, № 12, С.6-9

Конарев Ал.В. (1986) Анализ ингибиторв протеиназ из зерна пшеницы методом желатиновых реплик // Биохимия. Т.51, вып.2. с. 195-201

Конарев Ал.В. (1985) Методы анализа компонентного состава ингибиторов альфа-амилаз и протеиназ у злаков // Прикл. биохимия и микробиол., Т.21, вып.1. с.92-100

Конарев Ал.В., Вилкова Н.А. (1984) Ингибиторы ферментов и иммунитет// Защита растений, №: 10. с.17-19

Конарев Ал.В. (1982) Идентификация ингибиторов собственных и чужеродных aльфа-амилаз среди белков зерна пшеницы//Бюлл. ВИР., Вып. 118. с.11-12

Конарев Ал.В. (1981) Специфичность альбуминов зерна пшеницы — ингибиторов альфа-амилаз к ферментам вредной черепашки// Бюлл.ВИР., Вып. 114. С.30-32

Генетические ресурсы растений — неисчерпаемый источник продуктов здорового питания | Конарев

Красильников В. Н. Актуальные направления использования генетических ресурсов растений в пищевой инженерии продуктов функционального и специализированного назначения / Аграрная Россия. 2015. № 11. С. 36 – 42.

Конарев А. В., Хорева В. И. Биохимические исследования генетических ресурсов растений в ВИРе. — СПб.: ВИР, 2000. С. 4 – 39.

Конарев А. В. Всероссийский НИИ растениеводства и его вклад в развитие сельскохозяйственной науки и селекции страны / Сельскохоз. биол. 1994. Т. 29. № 3. С. 13 – 75.

Шеленга Т. В., Конарев А. В., Бекиш Л. П. и др. Жирнокислотный состав масла семян селекционных линий ярового рапса (Brassica napus L.) в условиях Ленинградской области / Аграрная Россия. 2018. № 5. С. 12 – 17.

Методы биохимического исследования растений / Под ред. А. И. Ермакова. — Л.: Колос, 1972 (1987). С. 456.

Биохимия культурных растений. Проблемы селекции на качество / Под ред. Н. Н. Иванова. Т. 1 – 8. — М.: Сельхозгиз, 1936 – 1948.

Конарев В. Г. Научная биография с воспоминаниями о прошлом. — СПб.: ВИР, 2004. С. 13, 14.

Шарова Е. И. Антиоксиданты растений. — СПб.: Изд-во СПбГУ, 2016. С. 123 – 139.

Низова Г. К., Брач Н. Б. Изучение генетической коллекции льна на качество масла / Аграрная Россия. 2010. № 1. С. 32 – 35.

Конарев В. Г., Гаврилюк И. П., Губарева Н. К. и др. Молекулярно-биологические аспекты прикладной ботаники, генетики и селекции. — М.: Колос, 1993. С. 21.

Матер. 1-й Междисцип. конф. FoodLife 2018. Генетические ресурсы растений и здоровое питание: потенциал зерновых культур. Санкт-Петербург, 18 – 20 апреля 2018 г. С. 16 – 27, 43 – 46. http://www.foodlife2018.org

Larry R. B. Difficulties in eliminating human pathogenic microorganisms on raw fruits and vegetables. A proceeding of the XXVI Int. Horticultural Congr. — Toronto, Canada, 2002. P. 151 – 160.

Конарев А. В., Шеленга Т. В., Перчук И. Н. и др. Характеристика разнообразия овса (Avena L.) из коллекции ВИР — исходного материала для селекции на устойчивость к фузариозу / Аграрная Россия. 2015. № 5. С. 2 – 10.

Нилова Л. П., Шеленга Т. В., Дубровская Н. О., Хорева В. И. Особенности биохимического состава хлебобулочных изделий с добавками плодово-ягодных порошков / Аграрная Россия. 2016. № 10. С. 20 – 26.

Шеленга Т. В., Шаварда А. Л., Соловьева А. Е., Конарев А. В. Исследование метаболома культур коллекции ВИР им. Н. И. Вавилова / Генетические ресурсы растений — основа продовольственной безопасности и повышения качества жизни. Тез. докл. Междунар. науч. конф., посвящ. 120-летию ВИР, 6 – 8 октября 2014 г. — СПб., 2014. С. 78.

Лоскутов И. Г., Шеленга Т. В., Конарев А. В. и др. Метаболомный подход к сравнительному анализу диких и культурных видов овса (Avena L.) / Вавиловский журн. генет. и селек. 2016. Т. 20. № 5. С. 636 – 642.

Пузанский Р. К., Емельянов В. В., Шишова М. Ф. Метаболомика — современный подход при изучении адаптации растений картофеля к биотическому и абиотическому стрессу (обзор) / Сельскохоз. биол. 2018. Т. 53. № 1. С. 15 – 28.

Конарев Ал. В. Молекулярные аспекты иммунитета растений и их коэволюции с насекомыми / Биосфера. 2017. Т. 9. № 1. С. 79 – 99.

Luckett S., Garcia R. S., Barker J. J., et al. High-resolution structure of a potent, cyclic proteinase inhibitor from sunflower seeds / J. Mol. Biol. 1999. Vol. 290. No. 2. P. 525 – 33.

147464 (Приспособление для дефектации шатуна в кривошипно-шатунном механизме трактора) — документ, страница 11

Список использованных источников

1 Ульман И.Е., Герштейн И.М. Ремонт машин. – М.: Колос, 1982.– 446 с.

2 Скотников В.А. Тракторы и автомобили. – М.: Агропромиздат, 1985. – 440

3 Бобриков Ф.А. Курсовое и дипломное проектирование. – М.: Колос, 1975. 368 с.

4 Макиенко Н.И. Слесарное дело с основами материаловедения. – М.: Высшая школа, 1977. – 480 с.

5 Калисский В.С. Автомобиль. – М.: Транспорт, 1975. – 368 с.

6 Карагодин В.Н., Митрохин Н.Н. Ремонт автомобилей и двигателей. – М.: Мастерство. Высшая школа, 2001. – 496 с.

7 Власов В.М., Жанказьнев С.В., Круглов С.М. Техническое обслуживание автомобилей. – М.: Академия, 2003. – 480 с.

8 Матвеев В.А., Пустовалов И.И. Техническое нормирование ремонтных работ в сельском хозяйстве. – М.: Колос, 1979. – 288 с.

9 Румянцев С.И., Боднев А.Г., Бойко В.И. Ремонт автомобилей. – М.: Транспорт, 1988. – 328 с.

10 Устюгов И.И. Детали машин. – М.: Высшая школа, 1981. – 399 с.

11 Феодосьев В.И. Сопротивление материалов. – М.: Наука, 1974.– 388 с.

12 Забрусков А.П., Филатов А.С. Техническая безопасность на ремонтных предприятиях сельского хозяйства. – М.: Россельхозиздат, 1977. – 208 с.

13 Луковников А.В. Охрана труда. – М.: Колос, 1975. – 368 с.

14 Солуянов П.В., Грянин Г.Н., Большов М.М. Охрана труда. – М.: Колос, 1977. – 336 с.

15 Тургиев А.К., Луковников А.В. Охрана труда в сельском хозяйстве. – М.: Академия, 2003. – 320 с.

16 Челноков А.А., Ющенко Л.Ф. Основы промышленной экологии. – Минск: Высшая школа, — 2001.

17 Бендарский В.В. Экологическая безопасность при эксплуатации и ремонте автомобилей. – Ростов на Дону: Феника, 2003.

18 Борисов Е.Ф. Экономическая теория. М.: Юрай, 2001.

19 Конарев Ф.М., Пережегин М.А., Гряник Г.Н. Охрана труда. – М.: Колос, 1982. – 351 с.

20 Методическая разработка по воинскому учету.

21 Семенов В.М. Лабораторно-практические занятия по ремонтному делу. – М.: Издательство сельскохозяйственной литературы, журналов и плакатов. 1962.

22 Борисов Е.Ф. Основы экономической теории. – М.: Высшая школа, 2001.

23 Грузинов В.П. «Экономика предприятия». – М.: Финансы и статистика, 2005.

24 Скляренко В.К. и другие. Экономика предприятия (в схемах, таблицах, расчетах). – М.: Инфра, 2002.

25 Сергеев И.С. Экономика предприятия.– М.: Финансы и статистика, 2005.

26 Грибов В.Д., Грузинов В.П. Экономика предприятия. – М.: Финансы и статистика, 2004.

27 Волкова О.И. Экономика предприятия (фирмы). – М.: Инфра, 2003.

28 Калмыков Н.В. Технико-экономическое обоснование дипломных проектов. Методическое указание. – Бузулук: БГТИ, 2005.

29 Туревский И.С. Техническое обслуживание автомобилей. – М.: Форум – ИнфРа, 2005.

Подведены итоги очередной волны ротации экспертных советов РНФ

Попечительский совет РНФ утвердил итоги рейтингового голосования на замещение вакантных позиций членов экспертных советов Фонда. По его решению 23 ведущих российских ученых вошли в обновленные составы советов.

Положение об экспертных советах РНФ предусматривает, что координаторы секций и члены экспертного совета утверждаются сроком на три года и могут состоять в экспертном совете не более двух сроков подряд. Руководствуясь этим положением для обеспечения преемственности и непрерывной работы экспертного совета, был определен список членов советов, подлежащих ротации в 2021 году. В их число вошли: М.Ю.Хачай, Ю.К.Фетисов, Д.В.Конарев, О.В.Галзитская, В.С.Тарабыкин, А.А.Кочеткова, А.Д.Гвишиани, В.А.Колосов, А.А.Панченко, Д.А.Зимняков, И.И.Рыжков, Ю.М.Буньков, А.М.Жёлтиков, А.В.Саранцев, И.Д.Шкредов, С.П.Громов, Е.П.Талзи, Г.Г.Князев, В.А.Семенов, Д.М.Бондаренко, А.В.Майоров, М.Ю.Глявин, С.В.Коновалов.

Рейтинговое голосование проводилось в электронном виде с помощью информационно-аналитической системы. Предложение принять участие в голосовании было направлено руководителям поддержанных проектов и экспертам Фонда, каждый из которых мог проголосовать за одного из кандидатов по каждой вакансии в рамках своей отрасли знаний. Приглашение участвовать в голосовании приняли 3,7 тыс. человек из 660 научных организаций 72 регионов Российской Федерации. По каждой вакансии подбирались по 3 кандидатуры ученых с учетом их профессиональной направленности. Из рассмотрения исключались действующие члены экспертных советов, руководители проектов без степени доктора наук, иностранные руководители проектов, руководители проектов, по которым имеются замечания.

По итогам голосования в состав экспертного совета РНФ по Президентской программе исследовательских проектов, реализуемых ведущими учеными, в том числе молодыми учеными вошли:

Андрей Владиславович Бойко − главный научный сотрудник Института теоретической и прикладной механики им.С.А.Христиановича СО РАН, д.ф-м.н, член-корреспондент РАН;

Сергей Владимирович Морозов − главный научный сотрудник Института проблем технологии микроэлектроники и особочистых материалов РАН, д.ф.-м.н.;

Матвей Владимирович Федин − ВРИО директора Международного томографического центра СО РАН, д.ф.-м.н.;

Ирина Владимировна Гужова − заведующий отделом Института цитологии РАН, д.б.н.;

Оксана Валерьевна Семячкина-Глушковская − заведующий кафедрой Саратовского государственного университета им.Н.Г.Чернышевского, д.б.н.;

Мария Германовна Семёнова − заведующий лабораторией Института биохимической физики им. Н. М. Эмануэля РАН, д.х.н.;

Владимир Эммануилович Павлов − главный научный сотрудник Института физики Земли им. О. Ю. Шмидта РАН, д.ф.-м.н.;

Александр Владимирович Коношонкин − заведующий лабораторией Института оптики атмосферы им. В.Е.Зуева СО РАН, д.ф.-м.н.;

Юлия Викторовна Норманская − ведущий научный сотрудник Института языкознания РАН, д.ф.н.;

Леонид Леонидович Досколович − главный научный сотрудник ФНИЦ «Кристаллография и фотоника» РАН, д.ф.-м.н.;

Игорь Владимирович Наумов − ведущий научный сотрудник Института теплофизики им. С. С. Кутателадзе СО РАН, д.т.н., профессор РАН.

Координатором секции сельскохозяйственных наук экспертного совета РНФ по Президентской программе исследовательских проектов, реализуемых ведущими учеными, в том числе молодыми учеными избран Андрей Владимирович Марданов, координатором секции наук о Земле − Андрей Валерьевич Панин.

По итогам голосования в состав экспертного совета РНФ по научным проектам вошли:

Андрей Юрьевич Веснин − главный научный сотрудник Национального исследовательского Томского государственного университета, д.ф.-м.н., член-корреспондент РАН;

Александр Владимирович Дербин — заведующий отделом Петербургского института ядерной физики НИЦ КИ, д.ф.-м.н.;

Владимир Ильич Анисимов − заведующий лабораторией Института физики металлов УрО РАН, д.ф.-м.н.;

Владимир Григорьевич Тютерев − главный научный сотрудник Национального исследовательского Томского государственного университета, д.ф.-м.н.;

Олег Николаевич Мартьянов − заместитель директора Института катализа им. Г.К. Борескова СО РАН, д.х.н.;

Сергей Анатольевич Пономаренко −директор Института синтетических полимерных материалов им. Н.С. Ениколопова РАН, д.х.н., член-корреспондент РАН;

Сергей Михайлович Антонов − заведующий лабораторией Института эволюционной физиологии и биохимии им.И.М.Сеченова РАН, д.б.н.;

Александр Геннадьевич Матуль − руководитель лаборатории Института океанологии им. П.П. Ширшова РАН, д.г.-м.н.;

Андрей Владимирович Епимахов − ведущий научный сотрудник Института истории и археологии УрО РАН, д.и.н.;

Марина Львовна Бутовская − главный научный сотрудник Института этнологии и антропологии им. Н.Н. Миклухо-Маклая РАН, д.и.н., член-корреспондент РАН;

Сергей Александрович Баренгольц − заведующий лабораторией Института общей физики им. А.М.Прохорова РАН, д.ф.-м.н.;

Татьяна Львовна Кулова − заведующий лабораторией Института физической химии и электрохимии им. А.Н. Фрумкина РАН, д.х.н.

Фонд выражает глубокую благодарность ученым, покидающим экспертные советы, за по-настоящему фундаментальный труд, понимание и ответственный подход к работе и поздравляет вновь избранных членов!

Обновленный список составов советов можно найти в разделе «Экспертиза».

Macroheterocyclic Compounds — a Key Building Block in New Functional Materials and Molecular Devices

1. Milgrom L.R. The Colours of Life: An Introduction to the Chemistry of Porphyrins and Related Compounds. Oxford: University Press, 1997. 256 p.

3. Tetrapyrroles: Birth, Life and Death (Warren M.J., Smith A.G., Ed.) N.Y.: Springer Science & Business Media, 2009. 406 p.

4. Serebrennikova O.V. Geochemistry of Porphyrins: Conditions of Accumulation and Direction of Metalloporphyrin Transformation in Sendimentary Rocks. In: Advances in Porphyrin Chemistry. Vol. 3. (Golubchikov O.A., Ed.) SPb.: St-PbGU, 2001. p. 326-349.

5. Keely B.J. Geochemistry of Chlorophylls. In: Chlorophylls and Bacteriochlorophylls. Advances in Photosynthesis and Respiration. Vol. 25. (Grimm B., Porra R.J., Rüdiger W., Scheer H., Ed.) Netherlands: Springer, 2006. р. 535-561.
https://doi.org/10.1007/1-4020-4516-6_37

14. Malyasova A.S., Khelevina O.G., Koifman O.I. Ross. Khim. Zh. 2017, 61, 3-10.

15. Krasnovsky Jr. А.А. Ross. Khim. Zh. 2017, 61, 17-41.

16. Scheer H. An Overview of Chlorophylls and Bacteriochlorophylls: Biochemistry, Biophysics, Functions and Applications. In: Chlorophylls and Bacteriochlorophylls. Advances in Photosynthesis and Respiration. Vol. 25. (Grimm B., Porra R.J., Rüdiger W., Scheer H., Eds.) Netherlands: Springer, 2006. p. 1-26.
https://doi.org/10.1007/1-4020-4516-6_1 17. Gunderson V.L., Wasielewski M.R. Supramolecular Chlorophyll Assemblies for Artificial Photosynthesis. In: Handbook of Porphyrin Science. Vol. 20. (Kadish K.M., Smith K.M., Guilard R., Eds.) World Scientific Publishing Co. Pte. Ltd.: Singapore, 2012. p. 45-105.
https://doi.org/10.1142/9789814335508_0022

18. Borbas K.E. Chlorins. In: Handbook of Porphyrin Science. Vol. 36. (Kadish K.M., Smith K.M., Guilard R., Eds.) World Scientific Publishing Co. Pte. Ltd.: Singapore, 2016. p. 1-149.

33. Chen C.-Y., Sun E., Fan D., Taniguchi M., McDowell B.E., Yang E., Diers J. R., Bocian D.F., Holten D., Lindsey J.S. Inorg. Chem. 2012, 51, 9443-9464.
https://doi.org/10.1021/ic301262k 34. Brückne C., Samankumara L., Ogikubo J., Syntheses of Bacteriochlorins and Isobacteriochlorins. In: Handbook of Porphyrin Science. Vol. 17. (Kadish K.M., Smith K.M., Guilard R., Eds.) Singapore: World Scientific Publishing Co. Pte. Ltd., 2012. p. 1-112.
https://doi.org/10.1142/9789814335508_0003

36. Berezin D.B., Karimov D.R., Kustov A.V. Corrols and Their Derivatives: Synthesis, Properties, and Prospects for Practical Application. (Koifman O.I., Ed.) M.: LENAND, 2018. 304 p.

39. Porphyrins: Structure, Properties, Synthesis (Enikolopjan N.S., Ed.) M: Nauka, 1985. 333 p.

40. Askarov K.A., Ageeva T.A., Rashidova S.T. Wastes of Sericulture. Ways of Their Processing, Application Prospects (O.I. Koifman, Ed.) M.: Khimia, 2008. 219 р.

41. Mironov A.F. Rossiiskii Khimicheskii Zhurnal 2017, 61, 42-68.

43. Nyuchev A.V., Otvagin V.F., Gavryushin A.E., Romanenko Yu.I., Koifman O.I., Belykh D.V., Schmalz H.-G., Fedorov A.Yu. Synthesis 2015, 47, 3717-3726.
https://doi.org/10.1055/s-0034-1378876 44. Otvagin V.F., Nyuchev A.V., Kuzmina N.S., Grishin I.D., Gavryushin A.E., Romanenko Yu.V., Koifman O.I., Belykh D.V., Peskova N.N., Shilyagina N.Yu., Balalaeva I.V., Fedorov A.Yu. Eur. J. Med. Chem. 2018, 144, 740-750.
https://doi.org/10.1016/j.ejmech.2017.12.062

45. Koifman O.I., Ponomarev G.V. A Method of Obtaining Methylpheophorbide, 2013, Patent RF No 2490273.

46. Ponomarev G.V., Koifman O.I. Photosensitizer and Method of its Preparation, 2014, Patent RF No 2523380.

47. Chissov V.I., Skobelkin O.K., Mironov A.F. et.al. Pirogov Russian Journal of Surgery 1994, 12, 3-6.

50. Beletskaya I.P., Tyurin V.S., Uglov A., Stern C., Guilard R. Survey of Synthetic Routes for Synthesis and Substitution in Porphyrins. In: Handbook of Porphyrin Science. Vol. 23. (Kadish K.M., Smith K.M., Guilard R., Eds.) World Scientific Publishing, 2012. p. 81-278.
https://doi.org/10.1142/9789814397605_0010

53. Smith R.M. Strategies fo the Synthesis of Octaalkylporphyrin Systems. In: The Porphyrin Handbook. Vol. 1. (Kadish K.M., Smith K.M., Guilard R., Eds.) Academic Press: San Diego, 2000. p. 1-43.

54. Lindsey J.S. Synthesis of meso-Substituted Porphyrins. In: The Porphyrin Handbook. Vol. 1. (Kadish K.M., Smith K.M., Guilard R., Eds.) Academic Press: San Diego, 2000. p. 45-118.

55. Semeykin A.S., Syrbu S.A., Koifman O.I. Izv. Vyss. Ucheb. Zav., Ser. Khim. I Khim Technol. 2004, 47, 46-55.

56. Lash T.D. Synthesis of Novel Porphyrinoid Chromophores. In: The Porphyrin Handbook. Vol. 2. (Kadish K.M., Smith K.M., Guilard R., Eds.) Academic Press: San Diego, 2000. p. 125-196.

57. Cheprakov A.V. The Synthesis of π-Extended Porphyrins. In: Handbook of Porphyrin Science Vol. 13. (Kadish K.M., Smith K.M., Guilard R., Eds.) World Scientific Publishing Co. Pte. Ltd.: Singapore, 2011. 1-149.
https://doi.org/10.1142/9789814322386_0010

58. Ishkov Yu.V., Zhilina Z.I., Vodzinskii S.V. In: Advances in Porphyrin Chemistry. Vol. 4. (Golubchikov O.A., Ed.) SPb.: St-PbGU, 2003. p. 31-44.

62. Koifman O.I., Ageeva T.A. Porphyrin Polymers: Synthesis, Properties, Applications. M.: LENAND, 2018. 304 p.

65. Kobayashi N. Synthesis and Characterization of Chiral Phthalocyanines. In: Handbook of Porphyrin Science. Vol. 23. (Kadish K.M., Smith K.M., Guilard R., Eds.) World Scientific, 2012. p. 373-440.
https://doi.org/10.1142/9789814397605_0012 68. Ageeva T.A., Golubev D.V., Gorshkova A.S., Ionov A.M., Koifman O.I., Mozhchil R.N., Rumyantseva V.D., Sigov A.S., Fomichev V.V. Macroheterocycles 2018, 11, 155-161.
https://doi.org/10.6060/mhc180171 69. Ageeva T.A., Golubev D.V., Gorshkova A.S., Ionov A.M., Kohylova E.V., Koifmah O.I., Mozhchil R.N., Rozhkova E.P., Rumyantseva V.D., Sigov A.S., Fomichev V.V. Macroheterocycles 2019, 12, 148-153.
https://doi.org/10.6060/mhc190442f 73. Morisue M., Kobuke Y. Supramolecular Organization of Porphyrins and Phthalocyanines by Use of Biomimetic Coordination Methodology. In: Handbook of Porphyrin Science. Vol. 32. (Kadish K.M., Smith K.M., Guilard R., Eds.) World Scientific Publishing, 2014. p. 1-126.
https://doi.org/10.1142/9789814417297_0003 79. Ageeva T.A., Bush A.A., Golubev D.V., Gorshkova A.S., Kamentsev K.E., Koifman O.I., Rumyantseva V.D., Sigov A.S., Fomichev V.V. J. Organomet. Chem. 2020, 922, 121355.
https://doi.org/10.1016/j.jorganchem.2020.121355

81. Functional Materials Based on Tetrapyrrole Macroheterocyclic Compounds (Koifman O.I., Ed.) М.: LENAND, 2019. 848 p.

98. Artamkina G.A., Sazonov P.K., Shtern M.M., Grishina G.V., Veselov I.S., Semeikin A.S., Syrbu S.A., Koifman O.I., Beletskaya I.P. Synlett 2008, 45-48.
https://doi.org/10.1055/s-2007-992410 99. Artamkina G.A., Sazonov P.K., Shtern M.M., Grishina G.V., Veselov I.S., Semeikin A.S., Syrbu S.A., Koifman O.I., Beletskaya I.P. Russ. J. Org. Chem. 2008, 44, 421.
https://doi.org/10.1134/S1070428008030184 105. Song J., Jang S.Y., Yamaguchi S., Sankar J., Hiroto S., Aratani N., Shin J.Y., Easwaramoorthi S., Kim K.S., Kim D., Shinokubo H., Osuka T. Angew. Chem. Int. Ed. 2008, 47, 6004.
https://doi.org/10.1002/anie.200802026 114. Yakushev A.A., Averin A.D., Sakovich M.V., Vatsouro I.M., Kovalev V.V., Syrbu S.A., Koifman O.I., Beletskaya I.P. J. Porphyrins Phthalocyanines 2019, 23, 1551.
https://doi.org/10.1142/S1088424619501761

117. Berezin B.D. Coordination Compounds of Porphyrins and Phthalocyanine. New York — Toronto: J. Wiley, 1981. 278 p.

118. Leznoff C.C., Lever A.B.P. In: Phthalocyanines. Properties and Applications (Leznoff C.C., Lever A.B.P., Eds.) New York: VCH, 1989, Vol. 1. 448 p.; 1993, Vol. 2. 305 p.; 1993, Vol. 3. 303 p.; 1996, Vol. 4. 536 p.

126. Korostei Y.S., Pushkarev V.E., Tolbin A.Y., Dzuban A.V., Chernyak A.V., Konev D.V., Medvedeva T.O., Talantsev A.D., Sanina N.A., Tomilova L.G. Dyes and Pigments 2019, 170, 107648.
https://doi.org/10.1016/j.dyepig.2019.107648

132. Tomilova L.G., Pushkarev V.E., Balashova I.O., Shestov V.I., Ponomarev G.V., Koifman O.I., Platonova Y.B., Volov A.N. 2020, Patent RF No 2722309.

147. Berendonk T.U., Manaia C.M., Merlin C., Fatta-Kassinos D., Cytryn E., Walsh F., Bürgmann H., Sørum H., Norström M., Pons M.-N., Kreuzinger N., Huovinen P., Stefani S., Schwartz T., Kisand V., Baquero F., Martinez J.L. Nat. Rev. Microbiology 2015, 13, 310-317.
https://doi.org/10.1038/nrmicro3439

150. EU Action on Antimicrobial Resistance, https://ec.europa.eu/health/antimicrobial-resistance/eu-action-on-antimicrobial-resistance_en (date of access 20.11.2020).

151. WHO multi-country survey reveals widespread public misunderstanding about antibiotic resistance, https://www.who.int/en/news-room/detail/16-11-2015-who-multi-country-survey-reveals-widespread-public-misunderstanding-about-antibiotic-resistance (date of access 20.11.2020).

156. Cristea C., Florea A., Tertiș M., Săndulescu R. Immunosensors. In: Biosensors — Micro and Nanoscale Applications (Rinken T., Ed.). IntechOpen, 2015.
https://doi.org/10.5772/60524 163. del Rey B., Keller U., Torres T., Rojo G., Agullo-Lopez F., Nonell S., Marti C., Brasselet S., Ledoux I., Zyss J. J. Am. Chem. Soc. 1998, 120, 12808-12817.
https://doi.org/10.1021/ja980508q 172. Novikov R.A., Levina A.A., Borisov D.D., Volodin A.D., Korlyukov A.A., Tkachev Y.V., Platonova Y.B., Tomilova L.G., Tomilov Y.V. Organometallics 2020, 39, 2580-2593.
https://doi.org/10.1021/acs.organomet.0c00113 194. Kotova M.S., Drozdov K.A., Dubinina T.V., Kuzmina E.A., Tomilova L.G., Vasiliev R.B., Dudnik A.O., Ryabova L.I., Khokhlov D.R. Scientific Reports 2018, 8, 9080.
https://doi.org/10.1038/s41598-018-27332-1

197. Yamashita M. Bull. Chem. Soc. Jpn. 2020, bcsj.20200257.

205. Lan Y., Klyatskaya S., Ruben M., Fuhr O., Wernsdorfer W., Candini A., Corradini V., Lodi Rizzini A., del Pennino U., Troiani F., Joly L., Klar D., Wende H., Affronte M. J. Mater. Chem., C 2015, 3, 9794-9801.
https://doi.org/10.1039/C5TC02011E 216. Morita T., Damjanović M., Katoh K., Kitagawa Y., Yasuda N., Lan Y., Wernsdorfer W., Breedlove B.K., Enders M., Yamashita M. J. Am. Chem. Soc. 2018, 140, 2995-3007.
https://doi.org/10.1021/jacs.7b12667 220. Martynov A.G., Polovkova M.A., Berezhnoy G.S., Sinelshchikova A.A., Dolgushin F.M., Birin K.P., Kirakosyan G.A., Gorbunova Y. G., Tsivadze A.Y. Inorg. Chem. 2020, 59, 9424-9433.
https://doi.org/10.1021/acs.inorgchem.0c01346

224. Gorbunova Y.G., Martynov A.G., Birin K.P., Tsivadze A.Y. Russ. J. Inorg. Chem. 2021, in press.

226. The Porphyrin Handbook. Vol. 1-14. (Kadish K.M., Smith K.M., Guilard R., Eds.) San Diego: Academic Press, 2010.

228. Yu D.E.C., Matsuda M., Tajima H., Kikuchi A., Taketsugu T., Hanasaki N., Naito T., Inabe T. J. Mater. Chem. 2009, 19, 718-723.
https://doi.org/10.1039/B814609H 229. Konarev D.V., Kuzmin A.V., Simonov S.V., Khasanov S.S., Otsuka A., Yamochi H., Saito G., Lyubovskaya R.N. Dalton Trans. 2012, 41, 13841-13847.
https://doi.org/10.1039/c2dt31587d 232. Konarev D.V., Kuzmin A.V., Faraonov M.A., Ishikawa M., Nakano Y., Khasanov S.S., Otsuka A., Yamochi H., Saito G., Lyubovskaya R.N. Chem. Eur. J. 2015, 21, 1014-1028.
https://doi.org/10.1002/chem.201404925 233. Konarev D.V., Faraonov M.A., Kuzmin A.V., Khasanov S.S., Nakano Y., Batov M.S., Norko S.I., Otsuka A., Yamochi H., Saito G., Lyubovskaya R.N. New J. Chem. 2017, 41, 6866-6874.
https://doi.org/10.1039/C7NJ00530J 234. Konarev D.V., Khasanov S.S., Kuzmin A.V., Nakano Y., Ishikawa M., Otsuka A., Yamochi H., Saito G., Lyubovskaya R.N. Cryst. Growth Des. 2017, 17, 753-762.
https://doi.org/10.1021/acs.cgd.6b01612 235. Konarev D.V., Kuzmin A.V., Khasanov S.S., Batov M.S., Otsuka A., Yamochi H., Kitagawa H., Lyubovskaya R.N. CrystEngComm 2018, 20, 385-401.
https://doi.org/10.1039/C7CE01918A 237. Konarev D.V., Kuzmin A.V., Nakano Y., Faraonov M.A., Khasanov S.S., Otsuka A., Yamochi H., Saito G., Lyubovskaya R.N. Inorg. Chem. 2016, 55, 1390-1402.
https://doi.org/10.1021/acs.inorgchem.5b01906 239. Konarev D.V., Zorina L.V., Khasanov S.S., Shestakov A.F., Fatalov A.M., Otsuka A., Yamochi H., Kitagawa H., Lyubovskaya R.N. Inorg. Chem. 2018, 57, 583-589.
https://doi.org/10.1021/acs.inorgchem.7b02351 242. Konarev D.V., Kuzmin A.V., Nakano Y., Khasanov S.S., Otsuka A., Yamochi H., Kitagawa H., Lyubovskaya R.N. Dalton Trans. 2018, 47, 4661-4671.
https://doi.org/10.1039/C8DT00459E 244. Konarev D.V., Troyanov S.I., Kuzmin A.V., Nakano Y., Khasanov S.S., Otsuka A., Yamochi H., Saito G., Lyubovskaya R.N. Organometallics 2015, 34, 879-889.
https://doi.org/10.1021/om501210s 254. Konarev D.V., Karimov D.R., Khasanov S.S., Shestakov A.F., Otsuka A., Yamochi H., Kitagawa H., Lyubovskaya R.N. Dalton. Trans. 2017, 46, 13994-14001.
https://doi.org/10.1039/C7DT02901B 255. Konarev D.V., Khasanov S.S., Kumin A.V., Nakano Y., Ishikawa M., Otsuka A., Yamochi H., Saito G., Lyubovskaya R.N. Inorg. Chem. 2017, 56, 1804-1813.
https://doi.org/10.1021/acs.inorgchem.6b01932 263. Giménez-Agulló N., de Pipaón C.S., Adriaenssens L., Filibian M., Martínez-Belmonte M., Escudero-Adán E.C., Carretta P., Ballester P., Galán-Mascarós J.R. Chem. Eur. J. 2014, 20, 12817-12825.
https://doi.org/10.1002/chem.201402869

268. Lomova T.N. Axially Coordinated Metalloporphyrins in Science and Application. Moscow: URSS, 2018. 700 p.

277. Klyueva M.E., Korolev V.V., Arefyev I.M., Lomova T.N. J. Porphyrins Phthalocyanines 2008, 12, 584.

285. Korolev V.V., Lomova T.N., Ramazanova A.G. Radioelektr. Nanosistem. Inform. Tekhnol. [Radio Electronics. Nanosystems. Information Technology] 2019, 11, 199-216 (in Russ.).

289. Böhm A., Vazquez C., McLean R.S., Calabrese J.C., Kalm S.E., Manson J.L., Epstein A.J., Miller J.S. Inorg. Chem. 1996, 35, 3083-3088.
https://doi.org/10.1021/ic9516267 292. Ovchenkova E.N., Bichan N.G., Tsaturyan A.A., Kudryakova N.O., Gruzdev M.S., Gostev F.E., Shelaev I.V., Nadtochenko V.A., Lomova T.N. J. Phys. Chem. C 2020, 124, 4010-4023.
https://doi.org/10.1021/acs.jpcc.9b11661 294. Milaeva E.R., Gerasimova O.A., Zhang J., Shpakovsky D.B., Syrbu S.A., Semeykin A.S., Koifman O.I., Kireeva E.G., Shevtsova E.F., Bachurin S.O., Zefirov N.S. J. Inorg. Biochem. 2008, 102, 1348-1358.
https://doi.org/10.1016/j.jinorgbio.2008.01.022

297. Korolev D.V. Abstract of the Candidate’s Dissertation in Chemistry. Ivanovo: G.A. Krestov Institute of Solution Chemistry of Russian Academy of Sciences, 2012. 16 p.

300. Piskorsky P., Korolev D.V., Valeev R.A., Morgunov R.B., Kunitsyna E.I. Physics and Engineering of Permanent Magnets (Kablov E.N., Ed.) Moscow: VIAM, 2018. 392 p. (in Russ.).

302. Lomova T.N., Korolev V.V., Ramazanova A.G., Balmasova O.V., Mozhzhukhina E.G. XIII Intern. Conf. «Synthesis and Applications of Porphyrins and Their Analogs» (ICPC-13), Ivanovo: Ivanovo State University of Chemistry and Technology, 2019. p. 125.

303. Lomova T.N., Andrianova L.G., Berezin B.D. Zh. Fiz. Khim. 1987, 61, 2921-2928.

306. Tishin A.M., Spichcin Y.I. The Magnetocaloric Effect and Its Applications, Institute of Physics Publishing, Bristol and Philadelphia, 2003. 476 p.
https://doi.org/10.1887/0750309229

307. Korolev D.V., Korolev V.V., Lomova T.N., Mozhzhukhina E.G., Zakharov A.G. IV Regional Conference of Young Scientists Theoretical and Experimental Chemistry of Liquid-phase Systems (Krestovsky reading) Ivanovo: G.A. Krestov Institute of Solution Chemistry of the Russian Academy of Sciences, 2010. p. 28 (in Russ.).

308. Kudrevatykh N.V., Volegov A.S. Magnetism of Rare Earth Metals and Their Intermetallic Compounds. Yekaterinburg, 2015, 198 p. (in Russ.) [Кудреватых Н.В., Волегов А.С. Магнетизм редкоземельных металлов и их интерметаллических соединений. Екатеринбургб 2015. 198 с.].

312. Yoon I., Demberelnyamba D., Li J.Z., Shim Y.K. In: Handbook of Porphyrin Science. Vol. 33. (Kadish K.M., Smith K.M., Guilard R., Eds.) Singapore: World Scientific Publishing Co Pte Ltd, 2014. p. 167.
https://doi.org/10.1142/9789814417297_0010 313. Oluwole D., Yagodin A.V., Britton J., Martynov A.G., Gorbunova Y.G., Tsivadze A.Yu., Nyokong T. Dalton Trans. 2017, 46, 16190-16198.
https://doi.org/10.1039/C7DT03867D 314. Lan Y., Klyatskaya S., Ruben M. In: Lanthanides and Actinides in Molecular Magnetism (Layfeld R.A., Murugesu M., Eds.) Wiley-VCH Verlag GmbH & Co. KGaA, 2015. p. 223.
https://doi.org/10.1002/9783527673476.ch8 317. Mathew S., Yella A., Gao P., Humphry-Baker R., Curchod B.F., Ashari-Astani N., Tavernelli I., Rothlisberger U., Nazeeruddin M.K., Grätzel M. Nat. Chem. 2014, 6, 242-247.
https://doi.org/10.1038/nchem.1861 319. Lemon C.M., Karnas E., Han X., Bruns O.T., Kempa T.J., Fukumura D., Bawendi M.G., Jain R.K., Duda D.G., Nocera J. Am. Chem. Soc. 2015, 137, 9832-9842.
https://doi.org/10.1021/jacs.5b04765 320. Zenkevich E.I., Gaponenko S.V., Sagun E.I., von Borczyskowski C. Reviews in Nanoscience and Nanotechnology (Chen W., Zhao Y., Juzenas P., Eds.) USA: American Scientific Publishers, 2013, 2(3). p. 184-207.
https://doi.org/10.1166/rnn.2013.1030 323. Zenkevich E.I., von Borczyskowski C. Formation Principles and Excited States Relaxation in Self-Assembled Complexes: Multiporphyrin Arrays and «Semiconductor CdSe/ZnS Quantum Dot-Porphyrin» Nanocomposites. In: Handbook of Porphyrin Science with Application to Chemistry, Physics, Materials Science, Engineering, Biology and Medicine. Vol. 22 — Biophysical and Physicochemical Studies of Tetrapyrroles (Kadish K., Smith K.M., Guilard R., Eds.) Singapore: World Scientific Publishing Co. Pte. Ltd., 2012. p. 67-168.
https://doi.org/10.1142/9789814397605_0006 325. Hood D., Sahin T., Parkes-Loach P.S., Jiao J., Harris Michelle A., Dilbeck P., Niedzwiedzki D.M., Kirmaier C., Loach P.A., Bocian D.F., Lindsey J.S., Holten D. ChemPhotoChem 2018, 2, 300-313.
https://doi.org/10.1002/cptc.201700182

333. Self-Assembled Organic-Inorganic Nanostructures: Optics and Dynamics (Zenkevich E., von Borczyskowski C., Eds.) Singapore: Pan Stanford, 2016. 408 p.

334. Liu M., Voznyy O., Sabatini R., García de Arquer F.P., Munir R., Balawi A.H., Lan X., Fan F., Walters G., Kirmani A.R., Hoogland S., Laquai F., Amassian A., Sargent E.H. Nat. Mater. 2017, 16, 258-263.
https://doi.org/10.1038/nmat4800 337. Sayevich V., Guhrenz C., Dzhagan V.M., Sin M., Werheid M., Cai B., Borchardt L., Widmer J., Zahn D.R.T., Brunner E., Lesnyak V., Gaponik N., Eychmueller A. ACS Nano 2017, 11, 1559-157.
https://doi.org/10.1021/acsnano.6b06996 338. Kovalenko M.V., Manna L., Cabot, Hens Z., Talapin D.V., Kagan C.R., Klimov V.I., Rogach A.L., Reiss P., Milliron D.J., Guyot-Sionnnest P., Konstantatos G., Parak W.J., Hyeon T., Korgel B.A., Murray C.B., Heiss W. ACS Nano 2015, 9, 1012-1057.
https://doi.org/10.1021/nn506223h 339. Orlova A.O., Gromova Yu.A., Maslov V.G., Prudnikau A.V., Artemyev M.V., Fedorov A.V., Baranov A.V. J. Applied Phys. 2013, 113, 214305.
https://doi.org/10.1063/1.4809645 345. Duim H., Fang H.-H., Adjokatse S., ten Brink G.H., Marques M.A.L., Kooi B.J., Blake G.R., Botti S., Loi1 M.A. Appl. Phys. Rev. 2019, 6, 031401.
https://doi.org/10.1063/1.5088342 356. Raevskaya A., Rozovik O., Novikova A., Selyshchev O., Stroyuk O., Dzhagan V., Goryacheva I., Gaponik N., Zahn D.R.T., Eychmüller A. RSC Adv. 2018, 8, 7550-7557.
https://doi.org/10.1039/C8RA00257F 360. Kowerko D., Schuster J., Amecke N., Abdel-Mottaleb M., Dobrawa R., Würthner F., von Borczyskowski C. Phys. Chem. Chem. Phys. 2010, 12, 4112-4123.
https://doi.org/10.1039/b910308b 363. Lecture Notes in Nanoscale Science and Technology. Core/Shell Quantum Dots. Synthesis, Properties and Devices Vol. 18. (Tong X., Wang Z.M., Eds.) Switzerland: Springer Nature AG. 2020.
https://doi.org/10.1007/978-3-030-46596-4 365. Stroyuk O., Raievska O., Zahn D.R.T. Unique Luminescent Properties of Composition-/Size-Selected Aqueous Ag-In-S and Core/Shell Ag-In-S/ZnS Quantum Dots. In: Lecture Notes in Nanoscale Science and Technology. Core/Shell Quantum Dots. Synthesis, Properties and Devices. Vol. 18. (Tong X., Wang Z.M., Eds.) Switzerland: Springer Nature AG, 2020. p. 67−122.
https://doi.org/10.1007/978-3-030-46596-4_3

366. Agranovich V.M., Galanin M.D. Electronic Excitation Energy Transfer in Condensed Matter. Amsterdam, New York: North-Holland Pub. Co., 1982. 371 p.

368. Klimov V. Nanocrystall Quantum Dots. Washington: CRS Press LLC, 2010.

369. Dabbousi B.O., Redriguez-Vejo J., Mikulec F.V., Heine J.R., Mattousi H., Ober R., Jensen K.F., Bawendi M.G. J. Phys. Chem. B 1997, 101, 9463−9475.
https://doi.org/10.1021/jp971091y 381. Korten T., Nitzsche B., Gell C., Ruhnow F., Leduc C., Diez S. Fluorescence Imaging of Single Kinesin Motors on Immobilized Microtubules. In: Methods in Molecular Biology (Single Molecule Analysis) Vol. 783. (Peterman E., Wuite G., Eds.) Springer Protocols: Humana Press, 2011. p. 121-137.
https://doi.org/10.1007/978-1-61779-282-3_7

383. Selyshchev O., Dzhagan V., Zenkevich E., Stroyuk A., Raevskaya A., Sheinin V., Kulikova O., Koifman O., Zahn D.R.T. Electronic Interaction Between Ag-In-S, Ag-In-S/ZnS Quantum Dots and Quaternary Amine Aromatic Molecules — A Photoluminescence Quenching Study. In: Book of Abstracts of the 14th International Symposium on Functional π-Electron Systems (June 2-7) 2019, Berlin. p. #106.

384. Sheinin V., Kulikova O., Zenkevich E., Selyshchev O., Dzhagan V., Stroyuk A., Raevskaya A., Koifman O., Zahn D.R.T. Tetra(N-methyl-4-pyridyl)porphyrin Sonde Report on the Surface of AIS/ZnS/GSH Quantum Dots in Water. In: Book of Abstr. of the 1st International Conference on Noncovalent Interactions (2-6 September) 2019, Lisbon. p. P82.

385. Zenkevich E., Sheinin V., Kulikova O., Selyshchev O., Dzhagan V., Stroyuk O., Raievska O., Koifman O., von Borczyskowski C., Zahn D.R.T. Self-Assembled Nanocomposites Based on Semiconductor Quantum Dots and Porphyrin Molecules: Interface Chemistry, Optical Properties and Energy Relaxation Processes. In: Book of Abstracts of Webinar on Materials Science and Nanotechnology. Coalesce Research Group, 33 Market Point Dr., Greenwille SC 29607, USA (July 29-30) 2020. p. 11.

401. Chen L.H., Xue B.F., Luo Y.H. Chin. Phys. Lett. 2007, 24(2), 555-558.

412. Duan Y., Tang Q., Chen Y., Zhao Z., Lv Y., Hou M., Yang P., He B., Yu L. J. Mater. Chem., A 2015, 3, 5368-5374.
https://doi.org/10.1039/C4TA06393G 414. Shalini S., Balasundaraprabhu R., Satish Kumar T., Prabavathy N., Senthilarasu S., Prasanna S. Int. J. Energy Res. 2016, 40, 1303-1320.
https://doi.org/10.1002/er.3538 417. Abate A., Planells M., Hollman D.J., Stranks S.D., Petrozza A., Kandada A.R.S., Vaynzof Y., Pathak S.K., Robertson N., Snaith H.J. Adv. Energy Mater. 2014, 4, 1400166.
https://doi.org/10.1002/aenm.201400166 419. Hwang S., Lee J.H., Park C., Lee H., Kim C., Park C., Lee M.H., Lee W., Park J., Kim K., Park N.G., Kim C. Chem. Commun. 2007, 46, 4887.
https://doi.org/10.1039/b709859f

425. Jamalullail N., Mohamad I.S., Norizan M.N., Baharum N.A. IEEE 15th Student Conference on Research and Development (SCOReD) 2017, 344-349.

426. Pamain A., Pogrebnaya T., King’ondu C.K. Res. J. Eng. Appl. Sci. 2014, 3(5), 332-336.

429. Tsao H.N., T. Moehl C.Yi, Yum J.H., Zakeeruddin S.M., Nazeeruddin M.K., Grätzel M., ChemSusChem 2011, 4, 591-594 DOI: 10.1002/cssc.201100120

434. Daphnomili D., Landrou G., Singh S.P., Thomas A., Yesudas K., Bhanuprakash K., Sharma G.D., Coutsolelos A.G. RSC Adv. 2012, 2, 12899-12908.
https://doi.org/10.1039/c2ra22129b 435. Lu J., Xu X., Li Z., Cao K., Cui J., Zhang Y., Shen Y., Li Y., Zhu J., Dai S., Chen W., Cheng Y., Wang M. Chem. Asian. J. 2013, 8, 956-962.
https://doi.org/10.1002/asia.201201136 438. Odobel F., Blart E., Lagrée M., Villieras M., Boujtita H., El Murr N., Caramoric S., Bignozzi C.A. J. Mater. Chem. 2003, 13, 502-510.
https://doi.org/10.1039/b210674d 439. López-Duarte I., Wang M., Humphry-Baker R., Ince M., Martínez-Díaz M.V., Nazeeruddin M.K., Torres T., Grätzel M. Angew. Chem. Int. Ed. 2012, 51, 1895-1898.
https://doi.org/10.1002/anie.201105950 444. Zhang N., Zhang B., Yan J., Xue X., Peng X., Li Y., Yang Y., Ju C., Fan C., Feng Y. Renewable Energy 2015, 77, 579-585.
https://doi.org/10.1016/j.renene.2014.12.066 445. Keawin T., Tarsang R., Sirithip K., Prachumrak N., Sudyoadsuk T., Namuangruk S., Roncali J., Kungwan N., Promarak V., Jungsuttiwong S. Dyes and Pigments 2017, 136, 697-706.
https://doi.org/10.1016/j.dyepig.2016.09.035 450. Kroeze J.E., Hirata N., Koops S., Nazeeruddin Md.K., Schmidt-Mende L., Grätzel M., Durrant J.R. J. Am. Chem. Soc. 2006, 128(50), 16376-16383.
https://doi.org/10.1021/ja065653f 452. Xue X., Zhang W., Zhang N., Ju C., Peng X., Yang Y., Liang Y., Feng Y., Zhang B. RSC Adv. 2014, 4, 8894-8900.
https://doi.org/10.1039/c3ra46212a 455. Magnano G., Marinotto D., Cipolla M.P., Trifiletti V., Listorti A., Mussini P.R., Di Carlo G., Tessore F., Manca M., Orbelli Biroli A., Pizzotti M. Phys. Chem. Chem. Phys. 2016, 18, 9577-9585.
https://doi.org/10.1039/C6CP00129G 456. Higashino T., Kawamoto K., Sugiura K., Fujimori Y., Tsuji Y., Kurotobi K., Ito S., Imahori H. ACS Appl. Mater. Interfaces 2016, 8(24), 15379-15390.
https://doi.org/10.1021/acsami.6b03806 459. Michaels H., Rinderle M., Freitag R., Benesperi I., Edvinsson T., Socher R., Gagliardi A., Freitag M. Chem. Sci. 2020, 11, 2895-2906.
https://doi.org/10.1039/C9SC06145B 462. Pu X., Song W., Liu M., Sun C., Du C., Jiang C., Huang X., Zou D., Hu W., Wang Z.L. Adv. Energy Mater. 2016, 6, 1601048.
https://doi.org/10.1002/aenm.201601048 471. Swierk J.R., Méndez-Hernádez D.D., McCool N.S., Liddell P., Terazono Y., Pahk I., Tomlin J.J., Oster N.V., Moore T.A., Moore A.L., Gust D., Mallouk T.E. Proc. Nat. Acad. Sci. 2015, 112(6), 1681-1686.
https://doi.org/10.1073/pnas.1414901112 473. Kang S.H., Jeong M.J., Eom Y.K., Choi I.T., Kwon S.M., Yoo Y., Kim J., Kwon J., Park J.H., Kim H.K. Adv. Energy Mater. 2017, 7, 1602117.
https://doi.org/10.1002/aenm.201602117 476. Brinkmann H., Kelting C., Makarov S., Tsaryova O., Schnurpfeil G., Wöhrle D., Schlettwein D. Phys. Status Solidi (A) Appl. Mater. Sci. 2008, 205(3), 409−420.
https://doi.org/10.1002/pssa.200723391 477. Stuzhin P.A. Fluorinated Phthalocyanines and Their Analogues In: Fluorine in Heterocyclic Chemistry. Vol. 1. 5-Membered Heterocycles and Macrocycles. (Nenajdenko V.G., Ed.). Heidelberg: Springer, 2014. p. 621−681.
https://doi.org/10.1007/978-3-319-04346-3_15 488. Stuzhin P.A., Mikhailov M.S., Yurina E.S., Bazanov M.I., Koifman O.I., Pakhomov G.L., Travkin V.V., Sinelshchikova A.A. Chem. Comm. 2012, 48(81), 10135-10137.
https://doi.org/10.1039/c2cc35580a 490. Stuzhin P.A., Ivanova S.S., Hamdoush M., Kirakosyan G.A., Kiselev A., Popov A., Sliznev V., Ercolani C. Dalton Trans. 2019, 48(37), 14049-14061.
https://doi.org/10.1039/C9DT02345C 495. Donzello M.P., Agostinetto R., Ivanova S.S., Fujimori M., Suzuki Y., Yoshikawa H., Shen J., Awaga K., Ercolani C., Kadish K.M., Stuzhin P.A. Inorg. Chem. 2005, 44(23), 8539-8551.
https://doi.org/10.1021/ic050866b 496. Miyoshi Y., Takahashi K., Fujimoto T., Yoshikawa H., Matsushita M.M., Ouchi Y., Kepenekian M., Robert V., Donzello M.P., Ercolani C., Awaga K. Inorg. Chem. 2012, 51(1), 456-462.
https://doi.org/10.1021/ic201880g 501. Donzello M.P., Ercolani C., Gaberkorn A.A., Kudrik E.V., Meneghetti M., Marcolongo G., Rizzoli C., Stuzhin P.A. Chem. Eur. J. 2003, 9(17), 4009-4024.
https://doi.org/10.1002/chem.200304929 503. Stuzhin P.A., Pimkov I.V., Ul-Haq A., Ivanova S.S., Popkova I.A., Volkovich D.I., Kuzmitskii V.A., Donzello M.-P. Russ. J. Org. Chem. 2007, 43(12), 1854-1863.
https://doi.org/10.1134/S1070428007120202

505. Stuzhin P.A. Synthesis, Structure and Physico-chemical properties of Azaporphyrins and Porphyrazines. Diss. doc. chem sci. Ivanovo: ISUCT, 2004.

509. Tverdova N.V., Giricheva N.I., Savelyev D.S., Mikhailov M.S., Vogt N., Koifman O.I., Stuzhin P.A., Girichev G.V. Macroheterocycles 2017, 10(1), 27-30.
https://doi.org/10.6060/mhc170399g 519. Stuzhin P.A., Mikhailov M.S., Travkin V.V., Pakhomov G.L. Zinc(II) Tetra(1,2,5-thiadiazolo)porphyrazine Complex in Thin Film Photovoltaic Structures. In: Recent Developments in Coordination, Bioinorganic, and Applied Inorganic Chemistry. Vol. 11. (Melnik M., Segl’a P., Tatarko M., Eds.) Bratislava: Press of Slovak University of Technology, 2013. p. 318-323. ISBN 978-80-227-3918-4.
https://doi.org/10.13140/2.1.2341.3761

534. Andrianova L.G., Lomova T.N., Berezin B.D. Zhurn. Neorgan. Khimii 1984, 29, 1697-1701. (in Russ.).

573. Troger F. et al. Springer Berlin Heidelberg 2012, 161-251.

574. Bower D.I. Infrared Dichroism, Polarized fluorescence and Raman spectroscopy. In:  Structure and Properties of Oriented Polymers (Ward I.M., Ed.).  Springer Netherlands, 1997. p. 181-233.
https://doi.org/10.1007/978-94-011-5844-2 591. Fateeva A., Devautour-Vinot S., Heymans N.,  Devic T., Grenèche  J.-M., Wuttke S., Miller S., Lago A.,  Serre C., Weireld G.D., Maurin G., Vimont A., Férey G.  Chem. Mater. 2011, 23, 4641-4651.
https://doi.org/10.1021/cm2025747

601. Filimonova Yu. A., Chulovskaya S. A., Kuzmin S. M., Parfenyuk V. I. Electroplating and surface treatment. 2020, 28, 21-28 [in Russian].

603. Tryk D.A., Cabrera C.R., Fujishima A., Spataru N. In: The Electrochemical Society Proceedings (Prakash J., Chu D., Scherson D., Enayetullah M., Tae Bae I., Eds.) Pennington, New Jersey, 2005. p. 45.

613. Morlanés N., Almaksoud W., Rai R.K., Ould-Chikh S., Ali M.M., Vidjayacoumar B., Al-Sabban B.E., Albahily K., Basset J.M. Catal. Sci. Technol. 2020, 10, 844-852.
https://doi.org/10.1039/C9CY02326G

615. Thomas A.L. Phthalocyanine Research and Applications. CRC Press, 1990. 304 p.

636. Vashurin A., Marfin Y., Tarasyuk I., Kuzmin I., Znoyko S., Goncharenko A., Rumyantsev E. Appl. Organomet. Chem. 2018, 32, e4482.
https://doi.org/10.1002/aoc.4482 711. Maufroy A., Favereau L., Anne F.B., Pellegrin Y., Blart E., Hissler M., Jacquemin D., Odobel F. J. Mater. Chem. A 2015, 3, 3908-3917.
https://doi.org/10.1039/C4TA05974C

712. Koifman O.I., Mamardashvili N.Z., Antipon I.S. Synthetic Receptors on the Base of Porphyrins and Their Conjugates with Calix[4]arenes (Konovalov A.I., Ed.) Moscow, 2006. 248 p.

732. Paolesse R., Monti D., Nardis S., Di Natale C., Porphyrin-Based Chemical Sensors In: Handbook of Porphyrin Science (Kadish K.M., Smith K.M., Guilard R., Eds.) World Scientific Publishing Co., 2013. p. 121-215.
https://doi.org/10.1002/chin.201311276

745. Korposh S.O., Takahara N., Ramsden J.J., Lee S.-W., Kunitake T. J. Biol. Phys. Chem. 2006, 6, 125-132.

756. Castillero P., Roales J., Lopes-Costa T., Sanchez-Valencia J.R., Barranco A., Gonzalez-Elipe A.R., Pedrosa J.M. Sensors 2017, 17, 24-38.
https://doi.org/10.3390/s17010024 765. Roales J., Pedrosa J.M., Guillen M.G., Lopes-Costa T., Castillero P., Barranco A., González-Elipe A.R. Sensors 2015, 15, 11118-11132.
https://doi.org/10.3390/s150511118 789. Spencer J.A., Ferraro F., Roussakis E., Klein A., Wu J., Runnels J.M., Zaher W., Mortensen L.J., Alt C., Turcotte R., Yusuf R., Cote D., Vinogradov S.A., Scadden D.T., Lin C.P. Nature 2014, 508, 269-273.
https://doi.org/10.1038/nature13034

790. The Porphyrin Handbook. Biochemistry and Binding: Activation of Small Molecules. Vol. 4. (Kadish K.M., Smith K.M., Guilard R., Eds.) New York: Academ. Press, 2000. 341 p.

791. Porphyrins: Spectroscopy, Electrochemistry, Applications. (Enikolopyan N.S., Ed.) Moscow: Nauka, 1987. 384 p.

793. Zaitsev S.Yu. Supramolecular Nanoscale Systems at the Interface of the Phases. Concepts and Perspectives for Bionanotechnologies. М.: LENAND, 2010. 212 p.

795. Kelly S.M., O’Neill M. Liquid Crystals for Electro-Optic Applications. In: Handbook of Advanced Electronic and Photonic Materials and Devices Vol. 7: Liquid Crystals, Display and Laser Materials. (Nalwa H.S., Ed.) N.Y. etc.: Academic Press, 2000. p. 1-66.
https://doi.org/10.1016/B978-012513745-4/50057-3

796. Onuchak L.A., Arutunov J.I., Kuraeva J.G., et.al. Method for Analysis of Structural and Optical Isomers, 2014, Patent RF No RU 2528126.

809. Handbook of Porphyrin Science with Applications to Chemistry, Physics, Materials Science, Engineering, Biology and Medicine.Vol. 7. Physicochemical Characterization. (Kadish K.M., Smith K.M., Guilard R., Eds.) World Scientific Publishing: Co. Pte. Ltd., 2010.

810. Kobayashi N. Optically Active Porphyrin Systems Analyzed by Circular Dichroism. In: Handbook of Porphyrin Science. Vol. 7. Ch. 33. (Kadish K.M., Smith K.M., Guilard R., Eds.) Singapore: World Scientific, 2010. p.147−240.
https://doi.org/10.1142/9789814307246_0005 815. Davankov V.A. Ligand Exchange Chromatography. Encyclopedia of Separation Science.Vol. 5. (Wilson I.D., Adlard E.R., Cooke M., Pool C.F., Eds.) Amsterdam: Acad.Press, 2000. p. 2369-2380.
https://doi.org/10.1016/B0-12-226770-2/03111-2

816. Davankov V., Navratil J., Walton H. Ligand Exchange Chromatography. USA: SRC-Press, 1988. 209 p.

818. Burmistrov V.A., Rodicheva J.A., Trifonova I.P., Koifman O.I. Modern Tendencies in Materials Functionalization by Macroheterocycles. In: Functional Materials Based on Tetrapyrrole Macrocyclic Compounds. Chapter 1. (Koifman O.I., Ed.) URSS, 2019. p. 17-62.

819. Krestov A.G., Blokhina S.V., Galyametdinov Yu.G., Ol’khovich M.V., Lokhanov V.V. Russ. J. Phys. Chem. 1993, 67(1), 151-154.

821. Burmistrov V.A., Semeikin A.S., Kuvshinov G.V., Aleksandriiskii V.V., Lubimova T.V., Kuvshinova S.A., Koifman O.I. J. Porphyrins Phthalocyanines 2017, 21, 103-109.
https://doi.org/10.1142/S1088424617500110

822. Sanders J.K.M., Bampos N., Clude-Watson Z., Darling S.L., Hawley J.C., Kim H.-J., Mak C.C., Webb S.J. Axial Coordination Chemistry of Metalloporphyrins. In: The Porphyrin Handbook, Vol. 3, Ch. 15. (Kadish K.M., Smit K.M., Guilard R., Eds.) New York: Academ. Press, 2000. p. 1-47.

824. Burmistrov V.A., Semeikin A.S., Lubimova T.V., Novikov I.V., Litov K.M., Aleksandriiskii V.V., Kuvshinova S.A., Koifman O.I. Nickel Complex of 5,10,15,20-tetrakis[3′,5′-di-(2′-methylbutyloxy)phenyl]-porphin Exhibiting the Stationary Phase Property for Gas Chromatography, 2015, Patent RF No 2557655.

825. Allenmark S.G. Chromatographic Enantioseparation: Methods Applications. Chichester: Horwood, 1988. 224 p.

827. Kuvshinov G.V., Kuvshinova S.A., Burmistrov V.A., Koifman O.I. Sorbent for Gas Chromatography, 2017, Patent RF No 2621 337.

830. Executive Orders №1629n dated 29.12.2012 and №915n dated 15.11.2012 of the Ministry of Health of the Russian Federation.

844. Scherz A., Salomon Y. The Story of Tookad, From Bench to Bedside. In: Handbook of Photomedicine. (Hamblin M.R., Huang Y.Y., Eds.) CRC Press, Boca Raton, FL, 2014.
https://doi.org/10.1201/b15582-43

853. Petrov P., Trukacheva T., Kaplan M., 2006, European Patent Application EP 1610821.

881. Lonin I.S. Ph.D. Thesis in Chemical Science «Synthesis and Examination of Properties of Natural Chlorins and Bacteriochlorins», Moscow, 2009. (in Russ.).

884. Lonin I.S., Makarov A.I., Lakhina A.A., et al. J. Porphyrins Phthalocyanines 2008, 12, 619.

885. Grin M.A., Lonin I.S., Lakhina A.A., Ol’shanskaya E.S., Makarov A.I., Sebyakin Y.L., Guryeva L.Yu., Toukach P.V., Kononikhin A.S., Kuzmin V.A., Mironov A.F. J. Porphyrins Phthalocyanines 2009, 13, 336-345.
https://doi.org/10.1142/S1088424609000425

886. Grin M.A., Plotnikova E.A., Plyutinskaya A.D., et al. Russ. Biother. J. 2012, 11, 14.

887. Petrov P., Trukhacheva T., Isakov G., et al. Acta Bioopt. Inform. Med. 2004, 10, 6-7.

888. Trukhacheva T.V., Shlyahtin S.V., Isakov G.A., et al. Fotolon — A Novel Solution for PDT. Review of the Results of Pharmaceutical, Pharmacological and Clinical Trials. Minsk: RUP «Belmedpreparaty», 2009. p. 64. ISBN 978-5-89552-367-4.

895. Bommer J.C., Ogden B.F. Tetrapyrrole Therapeutic Agents, 1987, U.S. Patent 4,693.885.

896. Pandey R.K., Zheng G. Porphyrins as Photosensitizers in Photodynamic Therapy. In: The Porphyrin Handbook. Vol. 6. (Kadish K. M., Smith K. M., Guilard R., Eds.) Boston: Academic Press, 2000. p. 157-230.

897. Suvorov N.V. Ph.D. Thesis in Chemical Science «Modified Natural Chlorins of Targeted Action Against Tumor Cells of Various Genesis», Moscow, 2019.

898. Grin M.A., Suvorov N.V., Machulkin A.E., et al., 2018, Patent RU 2670087 C1.

909. Rashid H.U., Khan K., Yaseen M., et al. Rev. Roum. Chim. 2014, 59, 27-33.

911. Mironov A.F. Transition Metal Complexes of Porphyrins and Porphyrinoids. In: Handbook of Porphyrin Science. Vol 18. Applications and Materials. (Kadish K.M., Smith K.M., Guillard R., Eds). World Scientific, 2012. p. 304-413.
https://doi.org/10.1142/9789814335508_0012

914. Brusov S.S. Ph.D. Thesis in Chemical Science «Natural Chlorins with Photoinduced Antibacterial, Antitumor Activity and Diagnostic Potential», Moscow, 2018.

915. Zenkevich E., Sagun E., Knyukshto V., Shulga A., Mironov A., Efremova O., Bonnett R., Songca S.P., Kassem M.J. Photochem. Photobiol. B: Biol. 1996, 33, 171-180.
https://doi.org/10.1016/1011-1344(95)07241-1 918. Koudinova N.V., Pinthus J.H., Brandis A., Brenner O., Bendel P., Ramon J., Eshhar Z., Scherz A., Salomon Y. Int. J. Cancer 2003, 104, 782-789.
https://doi.org/10.1002/ijc.11002

921. Grin M.A., Mironov A.F. In: Chemical Processes with Participation of Biological and Related Compounds (Lomova T.N., Zaikov G. T., Ed.) Boston, Brill: Leiden, 2008. p. 5-43.

923. Scheer H. Chlorophylls. Boston, London: CRC Press, Boca Raton Ann Arbor, 1991. p. 115-143.

924. Mironov A.F., Efremov A.V., 1996, Patent RF No 2144085.

926. Tsygankov A.A., Laurinavichene T.V., Bukatin V.E., Gogotov I.N., Hall D.O. Biochem. Microbiol. 1997, 33, 485-490.

934. Fiedor L., Rosenbach-Belkin V., Sai M., Scherz A. Plan. Physiol. Biochem. 1996, 34, 393-398.

935. Scherz A., Salomon Y., Brandis A., Scheer H., 2000, PCT Patent WO00/33833.

936. Azzouzi A. R., Barret E., Bennet J., Moore C., Taneja S., Muir G., Villers A., Coleman J., Allen C., Scherz A., Emberton M. World J. Urology 2015, 33 , 945-953.
https://doi.org/10.1007/s00345-015-1505-8 937. Vakrat-Haglili Y., Weiner L., Brumfeld V., Brandis A., Salomon Y., McIlroy B., Wilson B.C., Pawlak A., Rozanowska M., Sarna T., Scherz A. J. Am. Chem. Soc. 2005, 127, 6487-6497.
https://doi.org/10.1021/ja046210j

939. Mironov A.F., Kozyrev A.N., Brandis A.S. Proc. SPIE 1992, 1922, 204-208.

940. Fischer H., Lambrecht R., Mittenzwei H.Z. Physiol. Chem. 1939, 1, 253-259.

948. Pandey R.K., Sumlin A.B., Constantine S., Aoudia M., Potter W.R., Bellnier D.A., Henderson B.W., Rodgers M.A., Smith K.M., Dougherty T.J. Photochem. Photobiol. 1996, 64, 194-204.
https://doi.org/10.1111/j.1751-1097.1996.tb02442.x 949. Grin M.A., Lonin I.S., Likhosherstov L.M., Novikova O.S., Plyutinskaya A.D., Plotnikova E.A., Kachala V.V., Yakubovskaya R.I., Mironov A.F. J. Porphyrins Phthalocyanines 2012, 16, 1094-1109.
https://doi.org/10.1142/S1088424612500848 952. Plotnikova E.A., Stramova V.O., Morozova N.B., Plyutinskaya A.D., Ostroverkhov P.V., Grin M.A., Mironov A.F., Yakubovskaya R.I., Kaprin A.D. Biomed. Photon. 2019, 8, 18-23.
https://doi.org/10.24931/2413-9432-2019-8-1-18-23

954. Mironov A.F., Grin M.A., Tsiprovskiy A.G., Dzardanov D.V., Golovin K.V., Feofanov A.V., 2004, Patent RF No 2223274.

955. Brusov S.S., Grin M.A., Meerovich G.A., Mironov A.F., Romanova Yu. M., Tiganova I.G., 2017, Patent RF No 2610566.

956. Pantyushenko I.V., Rudakovskaya P.G., Starovoitova A.V., Mikhailovskaya A.A., Abakumov M.A., Kaplan M.A., Tsigankov A.A., Majouga A.G., Grin M.A., Mironov A.F. Biochemistry 2015, 80, 752-762.
https://doi.org/10.1134/S0006297915060103

959. Meerovich I.G., Tsyprovskiy A.G., Meerovich G.A., Barkanova S.V., Borisova L. M., Oborotova N. A., Baryshnikov A.Yu., Mironov A.F. Proc. SPIE 2007, 6427, 64270W1-W9.

960. Chissov V.I., Yakubovskaya R.I., Mironov A.F., Grin M.A., Plotnikova E.A., Morozova N.B., Tsigankov A.A., 2012, Patent RF No 2521327.

961. Grin M.A., Filonenko E.V., Mironov A.F., Suvorov N.B., Pankratov A.A., Grigor’evukh N.I., 2020, Patent RF No 2720806.

963. Senge M.O., Wiehe A., Ryppa C. Adv. Photosynth. Respir. 2006, 25, 27-37.

971. Guberman-Pfeffer M.J., Greco J.A., Samankumara L.P., Zeller M., Birge R.R., Gascon J.A., Brückner C. J. Am. Chem. Soc. 2017, 139, 548-560.
https://doi.org/10.1021/jacs.6b12419

972. Herges R., Peters M.K., 2020, Patent EP 3653226.

975. Li G., Graham A., Chen Y., Dobhal M.P., Morgan J., Zheng G., Kozyrev A., Oseroff A., Dougherty T.J., Pandey R.K. J. Med. Chem. 2003, 46, 5349-5359.
https://doi.org/10.1021/jm030341y 982. Bennion M.C., Burch M.A., Dennis D.G., Lech M.E., Neuhaus K., Fendler N.L., Parris M.R., Cuadra J.E., Dixon C.F., Mukosera G.T., Blauch D.N., Hartmann L., Snyder N.L., Ruppel, J.V. Eur. J. Org. Chem. 2019, 2019, 6496-6503.
https://doi.org/10.1002/ejoc.201901128 983. Ogata F., Nagaya T., Maruoka Y., Akhigbe J., Meares A., Lucero M.Y., Satraitis A., Fujimura D., Okada R., Inagaki F., Choyke P.L., Ptaszek M., Kobayashi H. Bioconjugate Chem. 2019, 30, 169-183.
https://doi.org/10.1021/acs.bioconjchem.8b00820 986. Vairaprakash P., Yang E., Sahin T., Taniguchi M., Krayer M., Diers J.R., Wang A., Niedzwiedzki D.M., Kirmaier C., Lindsey J.S., Bocian D.F., Holten D. J. Phys. Chem. B 2015, 119, 4382-4395.
https://doi.org/10.1021/jp512818g 988. Fujita H., Jing H., Krayer M., Allu S., Veeraraghavaiah G., Wu Z., Jiang J., Diers J.R., Magdaong N.C.M., Mandal A.K., Roy A., Niedzwiedzki D.M., Kirmaier C., Bocian D.F., Holten D., Lindsey J.S. New J. Chem. 2019, 43, 7209-7232.
https://doi.org/10.1039/C9NJ01113G 990. Woodward R.B., Ayer W.A. Beaton J.M., Bickelhaupt F., Bonnett R., Buchschacher P., Closs G.L., Dutler H., Hannah J., Hauck F.P., Itô S., Langemann A., Le Goff E., Leimgruber W., Lwowski W., Sauer J., Valenta Z., Volz H. J. Am. Chem. Soc. 1960, 82, 3800−3802.
https://doi.org/10.1021/ja01499a093 994. Agostinis P., Berg K., Cengel K.A., Foster T.H., Girotti A.W., Gollnick S.O., Hahn S.M., Hamblin M.R., Juzeniene A., Kessel D., Korbelik M., Moan J., Mroz P., Nowis D., Piette J., Wilson B.C., Golab J. Cancer J. Clin. 2017, 61, 250-281.
https://doi.org/10.3322/caac.20114 1007. Hyung Park J., Kwon S., Lee M., Chung H., Kim J.-H., Kim Y.-S., Park R.-W., Kim I.-S., Bong Seo S., Kwon I. C., Young Jeong S. Biomaterials 2006, 27, 119-126.
https://doi.org/10.1016/j.biomaterials.2005.05.028 1008. Park J.H., Cho Y.W., Son Y.J., Kim K., Chung H., Jeong S.Y., Choi K., Park C.R., Park R.-W., Kim I.-S., Kwon I.C. Colloid Polym. Sci. 2006, 284, 763-770.
https://doi.org/10.1007/s00396-005-1438-7 1015. Pandey S.K., Zheng X., Morgan J., Missert J.R., Liu T.H., Shibata M., Bellnier D.A., Oseroff A.R., Henderson B.W., Dougherty T.J., Pandey R.K. Mol. Pharm. 2007, 4, 448-464.
https://doi.org/10.1021/mp060135x 1016. Laville I., Figueiredo T., Loock B., Pigaglio S., Maillard P., Grierson D.S., Carrez D., Croisy A., Blais J. Bioorg. Med. Chem. 2003, 11, 1643-1652.
https://doi.org/10.1016/S0968-0896(03)00050-6 1018. Bautista-Sanchez A., Kasselouri A., Desroches M.C., Blais J., Maillard P., de Oliveira D.M., Tedesco A.C., Prognon P., Delaire J. J. Photochem. Photobiol. B Biol. 2005, 81, 154-162.
https://doi.org/10.1016/j.jphotobiol.2005.05.013 1019. Silva S., Pereira P.M.R., Silva P., Almeida Paz F.A., Faustino M.A.F., Cavaleiro J.A.S., Tomé J.P.C. Chem. Commun. 2012, 48, 3608-3610.
https://doi.org/10.1039/c2cc17561d 1020. Pereira P.M.R., Silva S., Bispo M., Zuzarte M., Gomes C., Girão H., Cavaleiro J.A.S., Ribeiro C.A.F., Tomé J.P.C., Fernandes R. Bioconjugate Chem. 2016, 27, 2762-2769.
https://doi.org/10.1021/acs.bioconjchem.6b00519

1025. Tannock I.F., Rotin D. Cancer Res. 1989, 49, 4373-4384.

1026. Huber V., Camisaschi C., Berzi A., Ferro S., Lugini L., Triulzi T., Tuccitto A., Tagliabue E., Castelli C., Rivoltini L. Semin. Cancer Biol. 2017, 43, 74-89.
https://doi.org/10.1016/j.semcancer.2017.03.001 1033. Zhu L., Liu J., Zhou G., Ng H.M., Ang I.L., Ma G., Liu Y., Yang S., Zhang F., Miao K., Poon T.C.W., Zhang X., Yuan Z., Deng C.X., Zhao Q. Chem. Commun. 2019, 55, 14255-14258.
https://doi.org/10.1039/C9CC06839B 1040. Collins H.A., Khurana M., Moriyama E.H., Mariampillai A., Dahlstedt E., Balaz M., Kuimova M.K., Drobizhev M., Yang V.X.D., Phillips D., Rebane A., Wilson B.C., Anderson H.L. Nat. Photonics 2008, 2, 420-424.
https://doi.org/10.1038/nphoton.2008.100 1042. Poon C.T., Chan P.S., Man C., Jiang F.L., Wong R.N.S., Mak N.K., Kwong D.W.J., Tsao S.W., Wong W.K. J. Inorg. Biochem. 2010, 104, 62-70.
https://doi.org/10.1016/j.jinorgbio.2009.10.004 1054. Tuncel S., Trivella A., Atilla D., Bennis K., Savoie H., Albrieux F., Delort L., Billard H., Dubois V., Ahsen V., Caldefie-Chézet F., Richard C., Boyle R.W., Ducki S., Dumoulin F. Mol. Pharm. 2013, 10, 3706-3716.
https://doi.org/10.1021/mp400207v 1056. Otvagin V.F., Kuzmina N.S., Krylova L.V., Volovetsky A.B., Nyuchev A.V., Gavryushin A.E., Meshkov I.N., Gorbunova Y.G., Romanenko Y.V., Koifman O.I., Balalaeva I.V., Fedorov A.Y. J. Med. Chem. 2019, 62, 11182-11193.
https://doi.org/10.1021/acs.jmedchem.9b01294 1061. Huang L., Dai T., Hamblin M.R. Antimicrobial Photodynamic Inactivation and Photodynamic Therapy for Infections. In: Photodynamic Therapy. Methods and Protocols (Gomer C.J., Ed.) New York: Springer, 2010. p. 155-174.
https://doi.org/10.1007/978-1-60761-697-9_12 1066. Kustov A.V., Garas’ko E.V., Belykh D.V., Khudyaeva I.S., Startseva O.M., Makarov V.V., Strel’nikov A.I., Berezin D.B. Usp. Sovrem. Estestvozn. 2016, 12, 263-268. (in Russ.).
https://doi.org/10.17513/use.36297

1075. Smith D.A., Van de Waterbeemd H., Walker D.K., Mannhold R., Kubinyi H., Timmerman H. Pharmacokinetics and Metabolism on Drug Design. In: Methods and Principles in Medicinal Chemistry (Mannhold R., Kubinyi H., Timmerman H., Eds.) Weinheim: Wiley-VCH Verlag, 2001. 141 p.

1080. Mahmood M.E., Al-Koofee D.A.F. Global J. Sc. Front. Res. Chem. 2013, 13(4), 1-7.

1081. Kustov A.V., Berezin D.B., Koifman O.I. Antimicrobial and Antiviral Photodynamic Therapy: Mechanisms, Targets and Prospects for Clinical Applications. In: Functional Materials Based on Tetrapyrrole Macrocyclic Compounds (Koifman O.I., Ed.) Moscow: Lenand, 2019. p. 532-581. (in Russ.).

1082. Drulis-Kawa Z., Bednarkiewicz A., Bugla G., Stręk W., Doroszkiewicz W. Adv. Clin. Exp. Med. 2006, 15(2), 279-283.

1085. Bertoloni G., Rossi F., Valduga G., Jori G., Ali H., van Lier J.E. Microbios 1992, 71(286), 33-46.

1088. Geynits A.V., Sorokaty A.E., et al. Laser Medicine 2007, 1(3), 45.

1089. Gostishchev V.K. General Surgery. Moscow: GEOTAR-MEDIA, 2016. 736 p.

1090. Briskin B.S., Proshin A.V., Lebedev V.V., Yakobishvili Ya.I. Infections in Surgery 2003, 1(4), 11-1.

1095. Cacaccio J., Durrani F., Cheruku R.R., Borah B., Ethirajan M., Tabaczynski W., Pera P., Missert J.R., Pandey R.K. Photochem. Photobiol. 2020, 96, 625-635.
https://doi.org/10.1111/php.13183 1097. Srivatsan A., Pera P., Joshi P., Wang Y., Missert J.R., Tracy E.C., Tabaczynski W.A., Yao R., Sajjad M., Baumann H., Pandey R.K. Bioorg. Med. Chem. 2015, 23, 3603-17. PMID 25936263.
https://doi.org/10.1016/j.bmc.2015.04.006 1098. Grandi V., Bacci S., Corsi A., Sessa M., Puliti E., Murciano N., Scavone F., Cappugi P., Pimpinelli N. Photodiagn. Photodyn. Therapy 2018, 21, 252-256.
https://doi.org/10.1016/j.pdpdt.2017.12.012

1100. Kurochkina A.Yu., Plavsky V.Yu., Yudina N.A. Med. J. 2010, 2, 131-133.

1103. Stranadko E.F., Kuleshov I.Yu., Karakhan G.I. Laser Medicine 2010, 14(2), 52-56.

1104. Shin F.E., Tolstykh P.I., Stranadko E.F., Solovieva A.B., Ivanov A.V., Eliseenko V.I., Mamantov P.G., Shin E.F., Kuleshov I.Yu. Laser Medicine 2009, 3-4, 55-60.

1105. Malik Z., Ladan H., Nitzan Y., Smetana Z. Antimicrobal and Antiviral Activity of Porphyrin Photosensitation. In: Photodynamic Therapy of Cancer (Jori G., Moan J., Star W., Eds.) Proc. SPIE 2078, 1994. p. 305-312.
https://doi.org/10.1117/12.168668 1107. Kato I.T., Prates R.A., Sabino C.P., Fuchs B.B., Tegos G.P., Mylonakis E., Hamblin M.R., Ribeiro M.S., Antimicrob. Agents Chemother. 2013, 57(1), 445-451.
https://doi.org/10.1128/AAC.01451-12 1109. Dai T., Fuchs B.B., Coleman J.J., Prates R.A., Astrakas C., St. Denis T., Ribeiro M.S., Mylonakis E., Hamblin M.R., Tegos G.P. Front. Microbiol. 2012, 120..
https://doi.org/10.3389/fmicb.2012.00120

1112. Wilson B.C. In: Handbook of Photonics for Biomedical Science (Tuchin V.V., Ed.). London: CRC Press, Taylor & Francis Group, 2010. p. 649-686.

1116. Grinholc M., Nakonieczna J., Fila G., Taraszkiewicz A., Kawiak A., Szewczyk G., Sarna T., Lilge L., Bielawsk K.P. Appl. Microbiol. Biotechnol. 2015, 99(9), 4031-4043.
https://doi.org/10.1007/s00253-015-6539-8

1120. Stranadko E.F., Koraboev U.M., Tolstykh M.P. Surgery 2000, 9, 67-70.

1124. Strakhovskaya M.G., Belenikina N.S., Nikitina V.V., Kovalenko S.Yu., Kovalenko I.B., Averyanov A.V., Rubin A.B., Galochkina T.V. Clinical Practice 2013, 4(1), 25-30.
https://doi.org/10.17816/clinpract4125-30 1126. Muzzarelli R.A.A., Morganti P., Morganti G., Palombo P., Palombo M., Biagini G., Belmonte M.M., Giantomassi F., Orlandi F., Muzzarelli C. Carbohydrate Polymers 2007, 70(3), 27434.
https://doi.org/10.1016/j.carbpol.2007.04.008

1128. Solak E.K., Kaya S. J. Gazi University Health Sciences 2020, 2(1), 11-17.

1129. Zhientaev T.M., Melik-Nubarov N.S., Litmanovich E.A., Aksenova N.A., Glagolev N.N., Solovieva A.B. Polymer Science, Ser. A 2009, 5, 757-767.

1130. Solovieva А.B., Melik-Nubarov N.S., Zhiyentayev Т.М., Tolstih P.I., Kuleshov I.I., Aksenova N.A., Litmanovich E.A., Glagolev N.N., Timofeeva V.А., Ivanov A.V. Laser Physics 2009, 19(4), 1-8.
https://doi.org/10.1134/S1054660X09040410

1131. Solovieva A.B., Glagolev N.N., Ivanov A.V., Konoplyannikov A.G., Melik-Nubarov N.S., Rogovina S.Z., Zhientaev T.M. An Agent for the Treatment of Malignant tumors by the Method of Photodynamic Therapy, 2008, RF patent No 2314806.

1132. Gorokh Yu.A., Aksenova N.A., Solovieva A.B., Olshevskaya V.A., Zaitsev A.V., Lagutina M.A., Luzgina V.N., Mironov A.F., Kalinin V.N. Russ. J. Phys. Chem., A 2011, 85, 871-875.
https://doi.org/10.1134/S003602441105013X

1133. Solovieva A.B., Tolstykh P.I., Ivanov A.V., Glagolev N.N., Shinn F.E., Kuleshov I.Yu. A Method of Treating Extensive Purulent Wounds of Soft Tissues, 2010, RF patent No 2396994.

1136. Aksenova N.A., Oles T., Sarna T., Glagolev N.N., Chernjak A.V., Volkov V.I., Kotova S.L., Melik-Nubarov N.S., Solovieva A.B. Laser Physics 2012, 22(10), 1642-1649.
https://doi.org/10.1134/S1054660X12100015 1137. Solovieva A.B., Tolstih P.I., Melik-Nubarov N.S., Zhientaev T.M., Kuleshov I.G., Glagolev N.N., Ivanov A.V., Karahanov G.I., Tolstih M.P., Timashev P.S. Laser Phyics 2010, 5, 1068-1074.
https://doi.org/10.1134/S1054660X10090203 1138. Aksenova N.A., Zhientaev T.M., Brilkina A.A., Dubasova L.V., Ivanov A.V., Timashev P.S., Melik-Nubarov N.S., Solovieva A.B. Photonics & Lasers in Medicine 2013, 2(3), 189-198.
https://doi.org/10.1515/plm-2013-0011 1139. Zhiyentayev T.M., Boltaev U.T., Solov’eva A.B., Aksenova N.A., Glagolev N.N., Chernjak A.V., Melik-Nubarov N.S. Photochem. Photobiol. 2014, 90, 171-182.
https://doi.org/10.1111/php.12181 1141. Rudenko T.G., Shekhter A.B., Guller A.E., Aksenova N.A., Glagolev N.N., Ivanov A.V., Aboyants R.K., Kotova S.L., Solovieva A.B. Photochem. Photobiol. 2014, 90, 1413-1422.
https://doi.org/10.1111/php.12340 1142. Solovieva A.B., Kardumian V.V., Aksenova N.A., Belovolova L.V., Glushkov M.V., Bezrukov E.A., Sukhanov R.B., Kotova S.L., Timashev P.S. Sci. Rep. 2018, 8, 8042.
https://doi.org/10.1038/s41598-018-26458-6

1148. Tolstykh P.I., Shin F.E., Tamrazova O.B., Derbenev V.A., Kuleshov I.Yu., Solovieva A.B., Vasyagin S.N. Military Medical J. 2010, 8, 41.

1149. Rushai A.K., Makarenko A.V., Bodachenko K.A., Kolosova T.A. Clinical Medicine 2013, 14(4), 101-104.

1151. Shumaev K.B., Gubkin A.A., Gubkina S.A., Gudkov L.L., Sviryaeva I.V., Timoshin A.A., Topunov A.F., Vanin A.F., Ruuge E.T.O. Biophysics 2006, 51(3), 472-477.
https://doi.org/10.1134/S0006350906030134

1154. Vanin A.F. Biochemistry 1998, 63, 924-938.

1155. Mironov A.F. Photodynamic Therapy for Cancer. In: Advances in the Chemistry of Porphyrins. Vol. 1. (Golubchikov O.A., Ed.) SPb.: St-PbGU, 1997. p. 357-374

1156. Solovieva A.B., Vanin A.F., Shekhter A.B., Glagolev N.N., Aksenova N.A., Mikoyan V.D., Kotova S.L., Rudenko T.G., Fayzullin A.L., Timashev P.S. Nitric Oxide 2019, 83, 24-32.
https://doi.org/10.1016/j.niox.2018.12.004 1159. Milaeva E.R., Shpakovsky D.B., Gracheva Y.A., Antonenko T.A., Osolodkin D.I., Palyulin V.A., Shevtsov P.N., Neganova M.E., Vinogradova D.V., Shevtsova E.F. J. Organomet. Chem. 2015, 782, 96-102.
https://doi.org/10.1016/j.jorganchem.2014.12.013 1165. Milaeva E.R., Tyurin V.Yu., Shpakovsky D.B., Gerasimova O.A., Zhang J., Gracheva Yu.A. Heteroatom Chem. 2006, 17, 475-480.
https://doi.org/10.1002/hc.20269

1198. Sarzi-Puttini P., Giorgi V., Sirotti S., Marotto D., et al. Clinical and Experimental Rheumatology 2020, 38(2), 337-342.

1205. Frisch M.J., Trucks G.W., Schlegel H.B., et al. Gaussian Inc., Wallingford 2013, 121, 150-166.

1207. Syrbu S.A., Semeikin A.S., Berezin B.D., Koifman O.I. Khimiya Geterociklicheskih Soedineniy 1989, 10, 1373-1377.

1208. Koifman O.I., Ponomarev G.V., Syrbu S.A., Zharov E.V., Sergeeva T.V., Lukovkin A.V., 2014, Patent RF No 2535097.

1214. Issels R.D., Lindner L.H., Verweij J., Wessalowski R., Reichardt P., Wust P., Ghadjar P., Hohenberger P., Angele M., Salat C. JAMA Oncology 2018, 4, 483-492.
https://doi.org/10.1001/jamaoncol.2017.4996 1215. Cihoric N., Tsikkinis A., van Rhoon G., Crezee H., Aebersold D.M., Bodis S., Beck M., Nadobny J., Budach V., Wust P. International Journal of Hyperthermia 2015, 31, 609-614.
https://doi.org/10.3109/02656736.2015.1040471

1221. Glick B.R., Pasternak J.J., Patten C.L. Molecular Biotechnology: Principles and Applications of Recombinant DNA, 4th ed, Washington, DS:ASM PRESS, 2010. 1000 p.

1228. Empadinhas N., da Costa M.S. Int. Microbiol. 2006, 9(3), 199-206.

1229. Kaur P., Ghai N., Sangha M.K. African J. Biotech. 2009, 8, 619-625.

1233. Grigoryan K., Markarian S., Aznauryan M. Problems of Cryobiology and Cryomedicine 2009, 19, 3-10.

1240. Barone G., Capasso S., Del Vecchio P., De Sena C., Fessas D., Giancola C., Graziano G., Tramonti P. J. Therm. Anal. Calorim. 1995, 45, 1255-1264.
https://doi.org/10.1007/BF02547420 1252. Das A., Basak P., Pattanayak R., Kar T., Majumder R., Pal D., Bhattacharya A., Bhattacharyya M., Banik S. P. Int. J. Biol. Macromol. 2017, 105, 645-655.
https://doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2017.07.074

1261. Lebedeva N.S., Yurina E.S., Guseinov S.S., Gubarev Y.A, Syrbu S.A. Dyes Pigments 2019, 162, 266-271.
https://doi.org/10.1016/j.dyepig.2018.10.034

Архитектурное бюро “Остоженка” — Сотрудники

    Архитекторы

  • Александрова
    Елена Сергеевна

  • Алексеенко
    Елена Викторовна

  • Бердникова
    Ксения Андреевна

  • Бутусов
    Алексей Вячеславович

  • Воронежский
    Иван Вячеславович

  • Воронкова
    Дина Сергеевна

  • Гарусова
    Елена Евгеньевна

  • Гончаров
    Павел Алексеевич

  • Гуреев
    Денис Юрьевич

  • Гурьянов
    Никита Игоревич

  • Дехтяр
    Мария Александровна

  • Елизарова
    Мария Александровна

  • Ермачкова
    Ольга Андреевна

  • Журавлев
    Павел Юрьевич

  • Ивлев
    Илья Юрьевич

  • Исаченко
    Сергей Николаевич

  • Каверина
    София Николаевна

  • Климачева
    Оксана Юрьевна

  • Кодичев
    Даниил Анатольевич

  • Копытова
    Елена Николаевна

  • Королёв
    Егор Владимирович

  • Кудряшов
    Максим Николаевич

  • Лапина
    Татьяна Юрьевна

  • Матвеенко
    Михаил Анатольевич

  • Митерев
    Михаил Юрьевич

  • Мосешвили
    Максимилиан Георгиевич

  • Пономаренко
    Ольга Витальевна

  • Приходько
    Максим Николаевич

  • Родичкин
    Сергей Сергеевич

  • Сальников
    Вадим Вадимович

  • Сергеева
    Вера Александровна

  • Старостин
    Александр Александрович

  • Ступина
    Дарья Николаевна

  • Таирова
    Александра Михайловна

  • Талаева
    Анастасия Валерьевна

  • Тонкая
    Наталия Юрьевна

  • Федорова
    Анастасия Александровна

  • Федорук
    Оксана Александровна

  • Филимонов
    Николай Александрович

  • Шевякова
    Наталья Евгеньевна

    Финансово-административная группа

  • Бабурова
    Елена Андреевна

  • Куртгельдыева
    Диана Батыровна

  • Львова
    Елена Андреевна

  • Никифорова
    Мария Владимировна

В разное время в бюро работали:

Аникеев А.

Арзрумцян Г.

Артемьев К.

Артемьева М.

Арутюнян А.

Асс А.

Бадалян Т.

Бажанова Г.

Бейлин М.

Бергер Т.

Бирюкова А.

Бровченкова С.

Вахонин И.

Винтова Е.

Воронков М.

Галушко А.

Гейченко-Белоусова Е.

Гончаров П.

Грубова Ю.

Гутнова А.

Демин К.

Джавадова Д.

Довгучиц А.

Елагин Б.

Елбаев А.

Ефимова Е.

Иванов Н.

Ивахненкова К.

Ивлева Е.

Капустина К.

Кочуркин А.

Кучуков Р.

Лабутин В.

Лежава Г.

Магомедов Т.

Максимова О.

Максимович А.

Мамонова Л.

Мануковский Ф.

Милонова М.

Митенёв В.

Москалик С.

Московченко А.

Муравьёва М.

Мыц М.

Насонова Л.

Одноралов И.

Одноралова М.

Плохов Ю.

Помелов С.

Попов А.

Пронякин Г.

Розина И.

Сабирова Л.

Сергиенко Е.

Скачкова А.

Скиргелло С.

Скороход М.

Соболева О.

Соловьёва М.

Солонкин В.

Стадников В.

Суздаль О.

Токарев Н.

Фельдман М.

Фельдман М.

Фридлянд О.

Хворостяный Т.

Чапания А.

Челышев А.

Чертанов Г.

Четверухина Е.

Чижик Е.

Чугунова П.

Шишов О.

Шулика О.

Яралов А.

С бюро сотрудничали архитекторы и художники:

BERGAGNA O.

DAVIDSSON A.

FILIPUZZI C.

HIMANEN M.

MCADAM J.

MORETTI G.

PALLASMAA J.

PIZZOLATO S.

RӒLVIÁ H.

Vida Z.

Асс Е.

Бойко С.

Буланов А.

Гозак А.

Демидов А.

Докторович В.

Еремин О.

Иванов С.

Ковшель В.

Корбут И.

Лубенников И.

Малашонок Л.

Пастернак Б.

Полякова Л.

Помелова С.

Римашевская И.

Русаков Е.

Савинкин В.

Скокан А.

Чайка В.

Чалов И.

Шередега В.

Юсим Ю.

ссылок на Q4GWU5, отобранных и сопоставленных

цитат Q4GWU5, отобранных и сопоставленных

Свидетельство описывает источник аннотации, например. эксперимент, опубликованный в научной литературе, ортологичный белок, запись из другой базы данных и т. д.

Подробнее…

Пропустить заголовок

Вы используете версию браузера, которая может не отображать все функции этого веб-сайта.Пожалуйста, рассмотрите возможность обновления вашего браузера. 1 от до 15 из 15 Показывать 102550100250
  1. 1

    Цитируется по: НУКЛЕОТИДНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ [ГЕНОМНАЯ ДНК], СТРУКТУРА ЯМР 26-56.

    Категория: Структура, последовательности.

    Источник: UniProtKB/Swiss-Prot (проверено).
  2. 2

    Цитируется по: ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ БЕЛКА 40-53, ПОПЕРЕЧНАЯ СВЯЗЬ, ФУНКЦИЯ, МАСС-СПЕКТРОМЕТРИЯ, СТРУКТУРА ЯМР 40-53.

    Категория: Функция, PTM/обработка, структура, последовательности.

    Источник: UniProtKB/Swiss-Prot (проверено).
  3. 3

    Цитируется по: СТРУКТУРА ПО ЯМР 40-53.

    Категория: Структура.

    Источник: UniProtKB/Swiss-Prot (проверено).
  4. 4

    Цитируется по: СТРУКТУРА ЯМР 40-53, ДИСУЛЬФИДНАЯ СВЯЗЬ.

    Категория: ПТМ / Обработка, Структура.

    Источник: UniProtKB/Swiss-Prot (проверено).
  5. 5

    Категория: Структура.

    Источник: PDB:1T9E.
  6. 6

    Категория: Структура.

    Источник: PDB:3P8F.

    Эта публикация сопоставлена ​​с 1 другой записью.

  7. 7

    Категория: Структура.

    Источник: PDB:4ABI, PDB:4ABJ.

    Эта публикация сопоставлена ​​с 1 другой записью.

  8. 8

    Категория: Структура.

    Источник: PDB:4HGC.

    Эта публикация сопоставлена ​​с 1 другой записью.

  9. 9

    «Исследование катализируемого серин-протеиназой сплайсинга пептидов в аналогах ингибитора трипсина подсолнечника 1 (SFTI-1)».
    Карна Н., Леговска А., Малицкий С., Дебовски Д., Голик П., Гитлин А., Грудник П., Владыка Б., Бжозовский К., Дубин Г., Ролка К.
    Chembiochem 16:2036 -2045(2015) [PubMed] [ЧВК Европы] [Аннотация]

    Категория: Структура.

    Источник: PDB:4XOJ.

    Эта публикация сопоставлена ​​с 1 другой записью.

  10. 10

    Категория: Структура.

    Источник: PDB:4K1E, PDB:4K8Y.

    Эта публикация сопоставлена ​​с 14 другими записями.

  11. 11

    «Разработка новых агонистов меланокортиновых рецепторов на основе циклического пептидного каркаса ингибитора трипсина-1 подсолнечника».
    Дурек Т., Кромм П.М., Уайт А.М., Шредер К.И., Каас К., Вайдманн Дж., Ахмад Фуад А., Ченеваль О., Харви П.Дж., Дейли Н.Л., Чжоу Ю., Деллсен А., Остерлунд Т., Ларссон Н., Кнерр Л., Бауэр У., Кесслер Х., Кай М. , Hruby VJ, Plowright AT, Craik DJ
    J Med Chem 61:3674-3684(2018) [PubMed] [Europe PMC] [Аннотация]

    Категория: Структура.

    Источник: PDB:6BVU, PDB:6BVW, PDB:6BVX, PDB:6BVY.
  12. 12

    Категория: Структура.

    Источник: PDB:6D3Y, PDB:6D3Z, PDB:6D3X, PDB:6D40.

    Эта публикация сопоставлена ​​с 1 другой записью.

  13. 13

    «Мощное, многоцелевое ингибирование сериновых протеаз, достигаемое за счет упрощенного мотива бета-листа».
    Chen X., Riley BT, de Veer SJ, Hoke DE, Van Haeften J., Leahy D., Swedberg JE, Brattsand M., Hartfield PJ, Buckle AM, Harris JM
    PLoS One 14:e0210842-e0210842(2019 ) [PubMed] [Европа ЧВК] [Реферат]

    Категория: Структура.

    Источник: PDB:6BVH.

    Эта публикация сопоставлена ​​с 1 другой записью.

  14. 14

    Категория: Структура.

    Источник: PDB:4KEL.

    Эта публикация сопоставлена ​​с 1 другой записью.

  15. 15

    «Применение и структурный анализ дисульфидных миметиков с триазольным мостиком в циклических пептидах».
    Уайт А.М., де Вир С.Дж., Ву Г., Харви П.Дж., Яп К., Кинг Г.Дж., Сведберг Дж.Э., Ван С.К., Лоу Р.Х.П., Дурек Т., Крейк Д.Дж.
    Angew Chem Int Ed Engl 59:11273-11277(2020) [PubMed] [Europe PMC] [Аннотация]

    Категория: Структура.

    Источник: PDB:6VY8, PDB:6Q1U, PDB:6U7X, PDB:6U7U, PDB:6U24, PDB:6U22, PDB:6VXY, PDB:6U7Q, PDB:6U7S, PDB:6U7R.

    Эта публикация сопоставлена ​​с двумя другими записями.

1 от до 15 из 15 Показывать 102550100250

Захват конформационного ансамбля смешанно свернутого белка полиглутамина Атаксин-3

https://doi.org/10.1016/j.str.2020.09.010Получить права и содержание в атаксине-3 приводит к спиноцеребеллярной атаксии типа 3

Мы охарактеризовали конформационный ансамбль расширенного и нерасширенного атаксина-3

Мы демонстрируем, что образцы С-конца редки

Конформационная пластичность атаксина-3 может играть роль в нормальных функциях и заболеваниях.Он преимущественно взаимодействует с полиубиквитиновыми цепями из четырех или более звеньев, присоединенными к белкам, доставленным в убиквитин-протеасомную систему. Атаксин-3 состоит из N-концевого джозефинового домена и гибкого С-конца, который содержит два или три убиквитин-взаимодействующих мотива (UIM) и полиглутаминовый тракт, который при расширении за пороговое значение приводит к агрегации белка и неправильной укладке и вызывает спиноцеребеллярная атаксия типа 3. Структура домена Джозефина с высоким разрешением доступна, но структурная и динамическая гетерогенность атаксина-3 до сих пор препятствовала структурному описанию полноразмерного белка.Здесь мы характеризуем нерасширенные и расширенные варианты атаксина-3 с точки зрения конформационных ансамблей, принятых белками в растворе, путем совместного использования экспериментальных данных ядерного магнитного резонанса и малоуглового рассеяния рентгеновских лучей с крупнозернистым моделированием. Наши результаты прокладывают путь к молекулярному пониманию распознавания полиубиквитина.

Ключевые слова

Ключевые слова

Гибридные методы

Saxs

NMR

NMR

PRE

Уточнение

Уточнение

Monte Carlo Simlation

Внутренне развернутые белки

Полиглутамин

Neurodegeneration

Рекомендуемые изделия из Средства (0)

© 2020 Elsevier Ltd .

Рекомендуемые статьи

Ссылки на статьи

Произошла ошибка при настройке пользовательского файла cookie

Этот сайт использует файлы cookie для повышения производительности. Если ваш браузер не принимает файлы cookie, вы не можете просматривать этот сайт.


Настройка браузера для приема файлов cookie

Существует множество причин, по которым файл cookie не может быть установлен правильно. Ниже приведены наиболее распространенные причины:

  • В вашем браузере отключены файлы cookie.Вам необходимо сбросить настройки браузера, чтобы принять файлы cookie, или спросить вас, хотите ли вы принимать файлы cookie.
  • Ваш браузер спрашивает, хотите ли вы принимать файлы cookie, и вы отказались. Чтобы принять файлы cookie с этого сайта, нажмите кнопку «Назад» и примите файл cookie.
  • Ваш браузер не поддерживает файлы cookie. Попробуйте другой браузер, если вы подозреваете это.
  • Дата на вашем компьютере в прошлом. Если часы вашего компьютера показывают дату до 1 января 1970 г., браузер автоматически забудет файл cookie.Чтобы это исправить, установите правильное время и дату на своем компьютере.
  • Вы установили приложение, которое отслеживает или блокирует установку файлов cookie. Вы должны отключить приложение при входе в систему или проконсультироваться с системным администратором.

Почему этому сайту требуются файлы cookie?

Этот сайт использует файлы cookie для повышения производительности, запоминая, что вы вошли в систему, когда переходите со страницы на страницу. Предоставить доступ без файлов cookie потребует от сайта создания нового сеанса для каждой посещаемой вами страницы, что замедляет работу системы до неприемлемого уровня.


Что сохраняется в файле cookie?

Этот сайт не хранит ничего, кроме автоматически сгенерированного идентификатора сеанса в файле cookie; никакая другая информация не фиксируется.

Как правило, в файле cookie может храниться только та информация, которую вы предоставляете, или выбор, который вы делаете при посещении веб-сайта. Например, сайт не может определить ваше имя электронной почты, если вы не решите ввести его. Разрешение веб-сайту создавать файлы cookie не дает этому или любому другому сайту доступ к остальной части вашего компьютера, и только сайт, создавший файл cookie, может его прочитать.

KМоцарт АМ 1260 | 105.1 FM HD4

марта
24.02.22 16:44 Норвежский камерный оркестр/Иона Браун Грейг:Хольберг Люкс
24.02.22 16:30 Лондонский симфонический оркестр Лист: Концерт для фортепиано с оркестром № 3
24.02.22 16:26 Дональд Т. Фостер-Кларнет Уильямс: Терминал
24.02.22 16:02 Шотландский камерный оркестр/Герхард Шварц Гайдн: Симфония No.96 В Д («Чудо»)
24.02.22 15:53 ​​ Северо-Западная Симфониетта Готтшалк: Гранд Тарантелл
24.02.22 15:41 Ванкуверский симфонический оркестр Энеску: Румынская рапсодия № 2
24.02.22 15:35 Чикагский симфонический оркестр Вагнер: Полет валькирий
24.02.22 15:03 Балетный оркестр Сан-Франциско Делиб — Коппелия (Люкс)
24.02.22 14:41 Академия Св.Мартин в полях Моцарт: Концерт для скрипки № 2 In D
24.02.22 14:13 Берлинская филармония/Пьер Булез Равель: Матушка Гусыня
24.02.22 14:00 Оркестр эпохи Просвещения Cpe Bach: Симфония ля мажор
24.02.22 13:34 Филармонический оркестр Буффало Понсе: Консьерто дель Сур
24.02.22 13:30 л.А. Филармония Бернштейн: Кандид: Увертюра
24.02.22 13:02 Академия Византии Гайдн: Симфония № 81 соль мажор
24.02.22 12:53 Лейпцигский оркестр Гевандхаус Бетховен: Увертюра кориолан
24.02.22 12:47 Жан-Ив Тибоде Чайковский. Полонез из оперы «Евгений Онегин»
24.02.22 12:07 Шотландский камерный оркестр./Хайме Ларедо Мендельсон: Симфония № 3-ля минор
24 февраля 22 11:43 Симфонический оркестр Баден-Бадена/Рудольф Фиркусны Моцарт: Концерт для фортепиано с оркестром № 16
24 февраля 22 11:40 Королевский Стокгольмский филармонический оркестр Роза: Тема любви из Бен-Гура
24 февраля 22 11:36 Римский-Корсаков Шествие дворян
24 февраля 22 11:04 Питтсбургский симфонический оркестр Гершвин: Концерт в F
24 февраля 22 10:52 Симфонический оркестр Атланты / Йоэль Леви Россини: Вильгельм Телль : Увертюра
24 февраля 22 10:31 Равель: Концерт для фортепиано с оркестром соль мажор
24 февраля 22 10:27 Симфонический оркестр Оденсе Lumbye-Columbine Полька Мазурка
24 февраля 22 10:00 Королевская северная симфония Гайдн: Симфония No.53 Ре мажор «L’impe
24 февраля 22 9:48 Венецианский барочный оркестр Вивальди: Концерт до минор
24 февраля 22 9:01 Ганноверская группа / Рой Гудман Шуберт:Розамунда-Музыка происшествий
24 февраля 22 8:30 Академия Святого Мартина в полях Моцарт: Концертная симфония ми-бемоль
24 февраля 22 8:25 Марта Аргерих Прокофьев: Токката
24 февраля 22 8:05 Оркестр Бастилии/Мён-Вун Чунг Бизе:Кармен-сюита
24 февраля 22 7:44 Лондонский симфонический оркестр Лист: Концерт для фортепиано с оркестром No.2
24 февраля 22 7:38 Оркестр Лейпцига Гевандхаус/Курт Мазур Чайковский:Праздничная коронация
24 февраля 22 7:26 Словацкий государственный оркестр/Роберт Станковский Мендельсон: Блестящее каприччио-си минор
24 февраля 22 7:03 Питтсбургский симфонический оркестр Яначек: Симфоническая сюита из Йенуфы
24 февраля 22 6:51 Шэрон Исбин Вивальди: Концерт в D
24 февраля 22 6:45 Бостонский поп-оркестр / Джон Уильямс Williams:Raiders March-Raiders Of The Lo
24 февраля 22 6:02 Фанфары для простого человека
24 февраля 22 5:58 Пласидо Доминго Тенор
24 февраля 22 5:30 Bbc Scottish Symph / Джеффри Трабичофф Гайдн: Концерт для скрипки с оркестром No.3 В А
24 февраля 22 5:00 Революционный оркестр романтики Шуман: Симфония № 3
24 февраля 22 4:57 Трио Вердера Гершвин: Променад
24 февраля 22 4:51 Северо-Западная Симфониетта Сен-Санс: Вальс-каприс во флэт-мажоре
24 февраля 22 4:42 Рочестерские камерные игроки Шуберт: Ноктюрн ми-бемоль
24 февраля 22 4:01 Монреальский симфонический оркестр Бетховен: Симфония No.6 фа мажор
24 февраля 22 3:55 Симфонический оркестр Оденсе Лумбай-Вальс королевы Луизы
24 февраля 22 3:37 Государственная капелла Дрездена Р. Штраус: Сюита Дер Розенкавилера
24 февраля 22 3:24 Академия Святого Мартина в полях Бах:Концерт для скрипки с оркестром № 1 ля минор
24 февраля 22 3:01 Нью-Йоркский филармонический оркестр Родриго: Консьерто де Аранхуэс
24 февраля 22 2:52 Венецианский барочный оркестр Вивальди: Трио-соната до мажор
24 февраля 22 2:41 Чешский камерный оркестр Моцарт: Концерт до мажор-аллегро
24 февраля 22 2:02 Венский филармонический оркестр/Чунг Мён-Вун Дворжак: Симфония № 6 ре мажор
24 февраля 22 1:30 Северная Симфония Англии Шуман:Концерт для фортепиано с оркестром ля минор
24 февраля 22 1:04 Ганноверская группа/Павло Безносюк Гайдн. Симфония № 84 ми-бемоль
24 февраля 22 00:24 Шуберт: Квартет No14: Смерть и Дева
24 февраля 22 00:22 Симфонический оркестр Сан-Франциско Григ: В зале горного короля
24 февраля 22 00:19 Симфонический оркестр Оденсе Лумбай-Салют Августу Бурнонвилю
24 февраля 22 00:04 Лондонский симфонический оркестр / Антал Дорати Прокофьев. Любовь к трем апельсинам Сюита
23.02.22 23:23 Торонто Симф/Эндрю Дэвис/Антон Куэрти Бетховен: Концерт для фортепиано с оркестром No.5 «Император»
23.02.22 23:19 Королевский Стокгольмский филармонический оркестр Роза: Тема любви от Эль Сида
23.02.22 23:02 Пражский камерный оркестр./Чарльз Маккеррас Моцарт. Симфония № 21
23.02.22 22:53 Финское радио Symph/Юкка-Пекка Серасте Sibelius: Финляндия
23.02.22 22:50 Джошуа Пирс и Дороти Джонас-Пьянос Рахманинов: Прелюдия до-диез минор
23 февраля 22 22:00 Израильская филармония/Леонард Бернстайн Дворжак: Симфония No.9-ми минор
23.02.22 21:13 Бронфман Лин и Хоффман
23.02.22 21:07 Детройтский симфонический оркестр Фон Зуппе: Прекрасная Галатея
23.02.22 20:58 Новозеландский симфонический оркестр / Эндрю Шенк Парикмахерская: Школа скандала: Увертюра
23.02.22 20:23 Королевский оркестр Консертгебау/H.Валлберг Бетховен: Концерт для фортепиано с оркестром № 1
23.02.22 20:07 Камерный оркестр Европы Римский-Корсаков: Испанское каприччио
23.02.22 19:20 Бронфман Лин и Хоффман
23.02.22 19:12 Венецианский барочный оркестр Вивальди: Концерт для мандолины до мажор
23.02.22 19:07 Берлинская филармония/Даниэль Баренбойм Глинка: Русская и Людмила Увертюра
23.02.22 18:16 Королевский оркестр Консертгебау Брамс: Концерт для фортепиано с оркестром No.1
23.02.22 18:13 Леонидас Кавакос Стравинский: Русский танец — Петрушка
23.02.22 18:06 акад. Сент-Мартинс/Невилл Марринер Салливан: Увертюра к Микадо
23.02.22 17:55 Большой симфонический оркестр/Александр Лазарев Чайковский:Евгений Онегин:Вальс/Полоне
23.02.22 17:31 Musica Antiqua Koln/Рейнхард Гебель Телеманн:Концерт ля ля флейты и скрипки
23.02.22 17:28 Нюрнбергский симфонический оркестр Темкин: Ровно полдень
23.02.22 17:03 Академия Бизантины Гайдн: Симфония No.78 до минор
23.02.22 16:49 Франсуа-Жоэль Тиолье Фортепиано
23.02.22 16:34 Виртуозы филармонии / Ричард Капп Бах: Концерт для скрипки № 1 ля минор
23.02.22 16:02 Филадельфийский оркестр Лало: Испанская симфония
23.02.22 15:49 Северо-Западная Симфониетта Пьерн: Фантазия-балет
23.02.22 15:43 Детройтский симфонический оркестр Фон Зуппе: легкая кавалерия
23.02.22 15:09 Монреальский симфонический оркестр Бетховен: Симфония No.5 до минор
23.02.22 15:04 Королевский филармонический оркестр Шабрие: Жуайез Мрше
23.02.22 14:56 Аргента Трио Мендельсон: Трио до-IV
23.02.22 14:52 Шэрон Исбин Таррега: Рекуэрдос-де-ла-Альгамбра
23.02.22 14:04 Борнмутский симфонический оркестр Вон Уильямс: Симфония No.2
23.02.22 13:39 Английский камерный оркестр/Джеффри Тейт Моцарт. Концерт для фортепиано с оркестром № 15
23.02.22 13:15 Колорадский струнный квартет Шуберт. Симфония № 8 «Неоконченная»
23.02.22 13:03 Симфонический оркестр Мексики Бородин: Половецкие пляски
23.02.22 12:57 Кэрол Розенбергер-Фортепиано Дебюсси: Бергамская сюита: Clair De Lune
23.02.22 12:15 Монреальский симфонический оркестр Бетховен: Симфония No.6 фа мажор
23.02.22 12:05 Симфонический оркестр Оденсе Lumbye-картинки из сна
23 февраля 22 11:42 Оркестр Радио Люксембург Сен-Санс: Концерт для фортепиано с оркестром № 2
23 февраля 22 11:34 Филармонический оркестр Би-би-си/Эдвард Даунс Верди: Увертюра: Набукко
23 февраля 22 11:11 Нью-Йоркский филармонический оркестр Родриго: Консьерто де Аранхуэс
23 февраля 22 10:58 Лондонский симфонический оркестр Бриттен: Концерт для фортепиано с оркестром
23 февраля 22 10:54 Глиэр Красный мак
23 февраля 22 10:35 Симфонический оркестр Сан-Франциско Копленд: Родео
23 февраля 22 10:09 Ганноверская группа/Павло Безносюк Гайдн. Симфония № 84 ми-бемоль
23 февраля 22 9:38 Квартет Гайдна Будапешт
23 февраля 22 9:29 «Патетическая» Тутти_Фортепианный дуэт Шелест Симфа № 6 си минор
23 февраля 22 9:08 Симфонический оркестр Атланты Стравинский: Сюита Пульчинелла
23 февраля 22 8:51 Бостонский поп-оркестр Гершвин: Голубая рапсодия
23 февраля 22 8:41 Арс Антигуа Вивальди: Концерт ре минор
23 февраля 22 8:39 Джено Джандо-Фортепиано Шуберт: Скерцо для фортепиано Son B Fl Maj
23 февраля 22 8:06 Монреальский симфонический оркестр Бетховен: Симфония No.2 ре мажор
23 февраля 22 7:35 Академическая Камерата Зальцбурга Моцартеум Моцарт: Концерт для фортепиано с оркестром № 17
23 февраля 22 7:32 Паласт Оркестр Гордон: возлюби ближнего своего
23 февраля 22 7:25 Филадельфийский оркестр / Юджин Орманди Верди: Аида: Великий марш
23 февраля 22 7:03 Филармония Израиля Бернштейн: На ​​набережной
23 февраля 22 6:37 Симфонический оркестр Далласа Рахманинов: Концерт для фортепиано с оркестром № 1
23 февраля 22 6:27 Симфонический оркестр Новой Зеландии / Джеймс Седарес Бах: Токката и фуга ре минор
23 февраля 22 6:03 Симф.орк. Силисеан Фил.-К Страйя Гайдн: Симфония № 73 ре мажор
23 февраля 22 5:55 Леонидас Кавакос Штраус: Вальсы из оперы «Кавалер роз»
23 февраля 22 5:44 Арс Антигуа Вивальди: Концерт фа мажор
23 февраля 22 5:27 Пол Кроссли-Пайно Дебюсси: Детская угловая сюита
23 февраля 22 5:03 English Sinfonia/Sir Charles Groves Моцарт: Симфония No.33
23 февраля 22 4:50 Трио изящных искусств Шуберт: Адажио ми-бемоль
23 февраля 22 4:46 London Mozart Players/English Chamber или Пуччини: О Мио Баббино Каро
23 февраля 22 4:28 Филармонический оркестр Буффало Villa-Lobos: Concerto Pour Guitare Et Pet
23 февраля 22 4:02 Эммануэль Акс Фортепиано
23 февраля 22 3:23 ул.Струнный квартет Лоуренса Чайковский: Струнный квартет № 3
23 февраля 22 3:08 Камерный оркестр «Орфей» Стравинский: Концерт ми-бемоль
23 февраля 22 3:06 Симфонический оркестр Оденсе Люмбай-Шампанское Галоп
23 февраля 22 3:01 Lucerne Festvl Strngs/Рудольф Баумгартнер Бах: Воздух на струне G
23 февраля 22 2:57 Кэтрин Дженкинс La Vie En Rose
23 февраля 22 2:53 Балтиморский симфонический оркестр Шествие Сардара
23 февраля 22 2:49 Кристопер Босколе Дебюсси: Клер де Люн
23 февраля 22 2:01 Монреальский симфонический оркестр Бетховен: Симфония No.3 ми-бемоль мажор
23 февраля 22 1:50 Шэрон Исбин Вивальди: Концерт в А
23 февраля 22 1:01 Джузеппе Синополи Шуберт. Симфония № 9 «Великая»
23 февраля 22 00:54 Пражский симфонический оркестр / Иржи Белоглавек Сметана: Проданная невеста: Танец / Комедия
23 февраля 22 00:22 Лондонский симфонический оркестр Прокофьев: Концерт для фортепиано с оркестром No.2
23 февраля 22 00:02 Пражский камерный оркестр./Чарльз Маккеррас Моцарт. Симфония № 20
22.02.22 23:53 Бенджамин Гросвенор Скрябин: Мазурки
22.02.22 23:50 Королевский Стокгольмский филармонический оркестр Хапфельд: время идет к
22.02.22 23:12 Квартет Франца Шуберта Чайковский: Струнный квартет No.2-Ф майор
22.02.22 23:00 Английский камерный оркестр / Эндрю Дэвис Вивальди: Концерт для лютни In D
22 февраля 22 22:30 Феликс Мендельсон Фортепианное трио № 2 до минор
22.02.22 22:25 Орх Святого Луки/ Дэвид Зинман Бернштейн: Что за фильм
22.02.22 22:01 Монреальский симфонический оркестр Бетховен: Симфония No.8 фа мажор
22 февраля 22 21:40 Академия Святого Мартина в полях Моцарт: Концерт для скрипки № 1, си-бемоль
22.02.22 21:35 Шотландский камерный оркестр/Александр Фарис Салливан: Йомен из гвардии, увертюра
22.02.22 21:25 Симфонический оркестр Оденсе Люмбай-Амели Вальс
22.02.22 20:07 Словацкая филармония/Стивен Гунценхаузер Дворжак: Симфония No.2-си-бемоль мажор
22.02.22 20:01 Английский струнный оркестр / Уильям Боутон Sibelius: Triste Valse
22.02.22 19:30 Академическая Камерата Зальцбурга Моцартеум Моцарт: Концерт для фортепиано с оркестром № 17
22.02.22 19:07 Оркестр Голливуд Боул Бернштейн: Танцы Вестсайдской истории
22 февраля 22 19:01 Шотландский камерный оркестр/Александр Фарис Салливан: Йомен из гвардии, увертюра
22.02.22 18:30 Шотландский камерный оркестр Моцарт: Концерт для фортепиано с оркестром No.20
22.02.22 18:15 Королевский Променад Орч Лондона/Герхарт Чайковский: 1812 Увертюра
22.02.22 17:56 Филармонический оркестр Буффало Villa-Lobos: Concerto Pour Guitare Et Pet
22.02.22 17:32 Польское национальное радио Symph/Antoni Wit Фалья: Ночи в садах Испании
22.02.22 17:14 Ab Koster-натуральный рожок Гайдн: Концерт ре минор для валторны
22.02.22 16:41 Израильский симфонический оркестр/Зубин Мета/Мидори Сибелиус: Концерт для скрипки с оркестром
22.02.22 16:38 Йо-Йо Ма Гаде: жалюзи Tango
22.02.22 16:14 Симфония Стравинского в трех частях
22.02.22 15:58 Евгений Кисин Фортепиано
22.02.22 15:52 Бородин Князь Игорь
22.02.22 15:27 Французский симфонический оркестр Сен-Санс: Концерт для фортепиано с оркестром No.4
22.02.22 15:13 Musica Antiqua Koln/Рейнхард Гебель Телеманн:Концерт фа мажор для 3-х скрипок
22.02.22 14:45 Concertgebouworkest Амстердам/Бернштайн Шуберт: Симфония № 8
22.02.22 14:42 Леонидас Кавакос Дворжак: Юмореска
22.02.22 14:37 Никола Холл-гитара Паганини. Каприс ля минор
22.02.22 14:16 Далласский симфонический оркестр / Эдуардо Мата Копленд: Малыш Билли
22.02.22 14:05 Бенджамин Гросвенор Шопен: Полонез фа-диез минор
22.02.22 13:42 Амстердамский оркестр в стиле барокко.-Тон Купман Гайдн. Симфония № 84 ми-бемоль
22.02.22 13:37 Ян Хобсон Фортепиано
22.02.22 13:15 Огненный барочный оркестр Аполлона/Джнетт Соррел Моцарт. Симфония № 35
22.02.22 12:58 Бернард Робертс Фортепиано
22.02.22 12:51 Лондонский филармонический оркестр Кальман: графиня Марица
22.02.22 12:44 Королевский филармонический оркестр Сен-Санс: Вакханалия
22.02.22 12:12 Симфония СССР Бородин. Симфония № 2 си минор Героическая
22 февраля 22 11:31 Кливлендский оркестр Брамс: Концерт для скрипки
22 февраля 22 11:26 Lucerne Festvl Strngs/Рудольф Баумгартнер Бах: Воздух на струне G
22 февраля 22 11:09 Оркестр эпохи Просвещения Cpe Bach: Симфония ми-бемоль мажор
22 февраля 22 10:53 Лондон Фортепиано Гайдн: Трио No.39 соль мажор
22 февраля 22 10:41 Словацкая филармония/Ондрей Ленард Штраус
22 февраля 22 10:07 Королевский концерт. Орч./Ник. Арнонкур Шуберт: Симфония № 2-си-бемоль мажор
22 февраля 22 9:44 Симфонический оркестр Сиэтла / Джерард Шварц Равель: Гробница Куперена
22 февраля 22 9:40 Королевский филармонический оркестр Адриана Липера Чайковский: 1812 Увертюра
22 февраля 22 9:37 Владимир Горовиц Шопен: Мазурка фа минор, соч.7
22 февраля 22 9:03 Берлинская филармония Бетховен. Симфония № 7
22 февраля 22 8:28 Варшавский филармонический оркестр Рахманинов: Концерт для фортепиано с оркестром № 2
22 февраля 22 8:16 Детройтский симфонический оркестр / Нееми Ярви Сметана: Молдавия
22 февраля 22 7:57 Симфонический оркестр Цинциннати / Хесус Лопес-Кобос Бизе: Арлезенская сюита No.1
22 февраля 22 7:25 Симфонический оркестр Бирмингема Грейг: Концерт для фортепиано с оркестром
22 февраля 22 7:03 Пражский камерный оркестр/Чарльз Маккеррас Моцарт. Симфония № 30
22 февраля 22 6:59 Королевский Стокгольмский филармонический оркестр Корнгольд: прелюдия и серенада
22 февраля 22 6:52 Итальянский солонисти Парикмахерская: Адажио для струн
22 февраля 22 6:32 Филармонический оркестр Буффало Родриго: Fantasia Para Un Gentilhombre
22 февраля 22 6:02 Израильский филармонический оркестр/Зубин Мехта Чайковский: Сюита из «Лебединого озера»
22 февраля 22 5:01 Камерный оркестр Лусанны/Иисус Лопес-Кобос Гайдн: Симфония No.94 В Г («Сюрприз»)
22 февраля 22 4:20 Токийский струнный квартет Бетховен: Струнный квартет № 7 соч. 59 № 1
22 февраля 22 4:17 Венецианский барочный оркестр Ларго
22 февраля 22 4:14 Паласт Оркестр Портер: всего лишь одна из этих вещей
22 февраля 22 4:00 Королевский Стокгольм Фил Орч/Неми Ярви Альфен: Бдение в середине лета
22 февраля 22 3:45 Академия Св.Мартин в полях Бах:Концерт для скрипки с оркестром № 2 ми мажор
22 февраля 22 3:04 Королевский филармонический оркестр Вон Уильямс: Симфония № 5
22.02.22 2:30 С 40-го Музыкального Фестиваля Мальборо Мендельсон: Октет-ми-бемоль для струнных
22 февраля 22 2:23 Новый оркестр театра принцесс / Джон Макглинн Гершвин: О
22 февраля 22 2:03 Австро-венгерский оркестр Гайдна-Адам Фишер Гайдн: Симфония No.95 до минор
22 февраля 22 1:52 Арс Антигуа Вивальди: Концерт ля мажор
22 февраля 22 1:15 Оркестр 18 века/Франц Брюгген Моцарт. Симфония № 38
22 февраля 22 00:07 Сеульский филармонический оркестр Симфония № 9 In Dm «Хоровая»
21.02.22 23:57 Портлендский струнный квартет Шуберт: Струнный квартет No.12
21.02.22 23:28 Оркестр Национальной академии ди Са Шуман:Концерт для фортепиано с оркестром ля минор
21.02.22 23:13 Рихард Штольцман Трио Стравинский. Солдатская сказка: Сюита
21.02.22 22:40 Брамс Концерт для скрипки и виолончели ля минор
21.02.22 22:32 Симфонический оркестр Hollywood Bowl/Кармен Дракон Addinsall: Варшавский концерт
21.02.22 22:26 Монреальский симфонический оркестр/Шарль Дютуа Равель: Павана для мертвой принцессы
21.02.22 22:12 Арам Хачатурян Маскарад: Люкс
21.02.22 21:40 Мюррей Перайя Фортепиано
21.02.22 21:34 Английский струнный оркестр / Уильям Боутон Sibelius: Triste Valse
21.02.22 21:10 Нью-Йоркский филармонический оркестр Яначек: Симфонетта
21.02.22 20:14 Оркестр и хор Берлина/Ойген Йохум Орф: Кармина Бурана
21.02.22 20:09 Василий Примаков-Фортепиано Рахманинов. Прелюдия соль минор
21.02.22 19:33 Орч Святого Иоанна/Оливер Гилмор Моцарт: Симфония No.41
21.02.22 19:14 Симфонический оркестр Сан-Франциско Копленд: Родео
21.02.22 19:09 Deutsche Kammerphil Бремен/Даниэль Хардинг Бетховен: Увертюра к руинам Афин
21.02.22 18:18 Берлинская филармония Брамс: Концерт для фортепиано с оркестром № 2
21.02.22 18:10 Пражский камерный оркестр./Чарльз Маккеррас Моцарт: Симфония No.23
21.02.22 18:06 Шура Черасский Шопен: Мазурка-си минор
21.02.22 17:54 Tutti_The Shelest Piano Duo Молдавия От Ма Владст_Бедрич Сметана
21.02.22 17:49 Йо-Йо Ма Пьяццолла: Ощущения танго: Страх
21.02.22 17:18 Лондонский симфонический оркестр / Ойген Йохум Гайдн: Симфония No.103 ми-бемоль
21.02.22 16:37 Токийский струнный квартет Бетховен: Струнный квартет № 7 соч. 59 № 1
21.02.22 16:33 Кристопер Босколе Дебюсси: Арабески № 1
21.02.22 16:17 Камерный оркестр Европы Римский-Корсаков: Испанское каприччио
21.02.22 16:14 Королевский Стокгольмский филармонический оркестр Ньюман: красота по-американски
21.02.22 16:04 Halle Orchestra/Сэр Джон Барбиролли Вагнер: Мейстерзингеры: Увертюра

Прокариотические 2-компонентные системы и суперсемейство OmpR/PhoB

Ранее считалось, что фосфорилирование обязательно для активации RR и связывания ДНК.Однако сообщалось о случаях независимой от фосфорилирования активации RR. Некоторые RR OmpR/PhoB образуют димеры через интерфейс 4-5-5 в отсутствие фторида бериллия, аналога фосфата (Bachhawat et al. 2005; Toro-Roman et al. 2005 b ), что предполагает, что активный форма димера существует без фосфорилирования. Mycobacterium tuberculosis PhoP связывается со своим собственным промотором в нефосфорилированном состоянии (Gupta et al. 2006; Sinha et al. 2008). Эти сообщения предполагают, что фосфорилирование домена REC напрямую не индуцирует ДНК-связывание выходного домена; скорее, фосфорилирование, вероятно, облегчает или стабилизирует димеризацию ресиверных доменов, сближая ДНК-связывающие домены (Menon and Wang 2011).Независимая от фосфорилирования активация RR не уникальна для OmpR/PhoB RR. DesR, член семейства NarL/LuxR, действует как молекулярный термометр с DesK в B. subtilis . DesR демонстрирует независимую от фосфорилирования активацию DesK (Trajtenberg et al. 2014). HK DesK связывается с RR DesR, чтобы регулировать функциональное состояние посредством HK-зависимого аллостерического механизма активации. Атипичный RR (ARR) представляет собой аномальный RR, в котором отсутствуют консервативные остатки, важные для фосфорилирования и активации. Существование ARR является еще одним свидетельством независимой от фосфорилирования активации.ChxR из Chlamydia структурно готов связываться с прямыми повторами ДНК (Barta et al. 2014). Однако в ChxR отсутствуют несколько консервативных остатков, участвующих в фосфорилировании, включая фосфоракцепторный Asp, и он способен активировать транскрипцию генов-мишеней в отсутствие фосфорилирования (Koo et al. 2006; Hickey et al. 2011). В отличие от ChxR, HP1043, сиротский RR в Helicobacter pylori , связывается с инвертированными повторяющимися мотивами последовательности ДНК, но не с прямыми повторами (Delany et al.2002), а его регуляторная активность остается неясной (Hong et al. 2007). В HP1043 некоторые консервативные аминокислоты замещены другими остатками, например, Asp12 представляет собой Glu, а фосфорилированный Asp заменен на Lys (Delany et al. 2002). Недавно сообщалось об OmpR/PhoB ARR GlnR у актиномицетов. Это орфанный RR, который глобально координирует экспрессию генов, связанных с метаболизмом азота (Lin et al. 2014). GlnR Asp50 в N-концевом ресиверном домене нефосфорилирован, но необходим для взаимодействия с Arg52 и Thr9 для поддержания надлежащей конформации для гомодимеризации.GlnR естественным образом активен в своем димерном состоянии; как GlnR вызывает реакцию, неизвестно. NblR содержит предполагаемый фосфорилируемый Asp (Asp57), но не имеет других консервативных остатков, необходимых для хелатирования с Mg 2+ , что необходимо для фосфорилирования Asp (Ruiz et al. 2008). Эспиноза и др. (2012) обнаружили, что Tyr104 является ключевым остатком в интерфейсе димеризации NblR и что механизм передачи сигналов аналогичен механизму др. RR в семействе OmpR/PhoB (Espinosa et al. 2012). Некоторые ARR активируются путем связывания с конечными продуктами или поздними промежуточными продуктами биосинтеза вторичных метаболитов, таких как антибиотики (Wang et al.2009 г.; Лю и др. 2013). В JadR1 Streptomyces venezuelae 2 важных остатка Asp в N-концевом ресиверном домене заменены Glu49 и Ser50 соответственно. JadR1 активируется путем связывания с конечным продуктом антибиотика жадомицина B (Liu et al. 2013). Открытие ARRs и свидетельство независимой от фосфорилирования активации поднимает вопросы об истинной роли фосфорилирования и реальном механизме активации RR.

Молекулярная модель сенсора двухкомпонентной системы сигнализации

  • Бем А.Е. и др. Бактериальные гистидинкиназы как мишени новых антибактериальных препаратов. АКС хим. биол. 10 , 213–224 (2015).

    КАС пабмед Статья Google ученый

  • Мазе А. и Бененсон Ю. Искусственная передача сигналов в клетках млекопитающих с помощью прокариотической двухкомпонентной системы. Нац. хим. биол. 16 , 179–187 (2020).

    ПабМед Статья КАС Google ученый

  • Хейзелбауэр, Г.Л., Фальке, Дж. Дж. и Паркинсон, Дж. С. Бактериальные хеморецепторы: высокоэффективная передача сигналов в сетевых массивах. Тенденции биохим. науч. 33 , 9–19 (2008).

    КАС пабмед Статья Google ученый

  • Клэр, Дж. П., Чижов, И. и Энгельхард, М. Микробные родопсины: каркасы для ионных насосов, каналов и датчиков. Результаты Пробл. Ячейка отличается. 45 , 73–122 (2008).

    КАС пабмед Статья Google ученый

  • Орехов, п.С. и др. Передача сигналов и адаптация модулируют динамику фотосенсорного комплекса Natronomonas pharaonis . Вычисление PLoS. биол. 11 , e1004561 (2015).

    ПабМед ПабМед Центральный Статья КАС Google ученый

  • Хофф В.Д., Юнг К.Х. и Спудич Дж.Л. Молекулярный механизм передачи фотосигналов сенсорными родопсинами архей. год. Преподобный Биофиз. биомол.Структура 26 , 223–258 (1997).

    КАС пабмед Статья Google ученый

  • Кох М.К., Штаудингер В.Ф., Зидлер Ф. и Остерхельт Д. Физиологические участки дезамидирования и метилэтерификации в сенсорных преобразователях Halobacterium salinarum . Дж. Мол. Биол 380 , 285–302 (2008).

    КАС пабмед Статья Google ученый

  • Аравинд, Л.& Ponting, C.P. Цитоплазматический спиральный линкерный домен рецепторной гистидинкиназы и белков, принимающих метил, является общим для многих прокариотических сигнальных белков. FEMS Microbiol. Lett 176 , 111–116 (1999).

    КАС пабмед Статья Google ученый

  • Гущин И., Горделий В. Трансмембранная передача сигнала в двухкомпонентных системах: поршневое, ножничное или спиральное вращение?. BioEssays 40 , 1700197 (2018).

    Артикул КАС Google ученый

  • Бартелли, Н. Л. и Хазелбауэр, Г. Л. Дифференциальная динамика остова сопутствующих спиралей в расширенном спиральном домене спирали-спирали бактериального хеморецептора. Protein Sci 24 , 1764–1776 (2015).

    КАС пабмед ПабМед Центральный Статья Google ученый

  • Аккаладеви Н., Буняк Ф., Сталла Д., Уайт Т.А. и Хазелбауэр Г.Л. Гибкие шарниры в бактериальных хеморецепторах. J. Бактериол. 200 (200), e00593-e617 (2018).

    ПабМед ПабМед Центральный Google ученый

  • Сталла, Д., Аккаладеви, Н., Уайт, Т. А. и Хазелбауэр, Г. Л. Пространственные ограничения в массивах сигналов хемотаксиса: роль гибких петель хеморецепторов в бактериальном разнообразии. Междунар.Дж. Мол. науч. 20 , 2989 (2019).

    КАС ПабМед Центральный Статья пабмед Google ученый

  • Li, M., Khursigara, C.M., Subramaniam, S. & Hazelbauer, G.L. Хемотаксикиназа CheA активируется тремя соседними димерами хеморецепторов так же эффективно, как и кластерами рецепторов. Мол. микробиол. 79 , 677–685 (2011).

    КАС пабмед Статья Google ученый

  • Ли, М.& Hazelbauer, GL. Основная единица сигнальных комплексов хемотаксиса. Проц. Натл. акад. науч. США 108 , 9390–9395 (2011).

    ОБЪЯВЛЕНИЕ КАС пабмед Статья Google ученый

  • Паркинсон Дж. С., Хазелбауэр Г. Л. и Фальке Дж. Дж. Сигнализация и сенсорная адаптация в хеморецепторах Escherichia coli : обновление 2015 г. Тенденции микробиол. 23 , 257–266 (2015).

    КАС пабмед ПабМед Центральный Статья Google ученый

  • Сурджик В. и Армитаж Дж. П. Пространственная организация бактериального хемотаксиса. EMBO J. 29 , 2724–2733 (2010).

    КАС пабмед ПабМед Центральный Статья Google ученый

  • Брей Д., Левин М. Д. и Мортон-Ферт С. Дж. Группировка рецепторов как клеточный механизм контроля чувствительности. Природа 393 , 85–88 (1998).

    ОБЪЯВЛЕНИЕ КАС пабмед Статья Google ученый

  • Гущин И. и др. Механизм трансмембранной передачи сигналов сенсорными гистидинкиназами. Наука (80–) 356 , 20 (2017).

    Артикул КАС Google ученый

  • Гущин И., Мельников И., Половинкин В., Ищенко А., Горделий В. Кристаллическая структура протеолитического фрагмента сенсорной гистидинкиназы NarQ. Курс. вычисл. Помощь наркотиков Des. 10 , 149 (2020).

    КАС Google ученый

  • Гущин И. и др. Сенсорная гистидинкиназа NarQ активируется за счет спирального вращения, диагонального движения ножницами и, в конечном итоге, поршневых сдвигов. Междунар. Дж. Мол. науч. 21 , 3110 (2020).

    КАС ПабМед Центральный Статья пабмед Google ученый

  • Milburn, M.V. и др. Трехмерные структуры лиганд-связывающего домена бактериального рецептора аспартата с лигандом и без него. Science (80–) 254 , 1342–1347 (1991).

    ОБЪЯВЛЕНИЕ КАС Статья Google ученый

  • Ким, К.К., Йокота, Х. и Ким, С.Х. Четырехспиральная структура цитоплазматического домена рецептора хемотаксиса серина. Природа 400 , 787–792 (1999).

    ОБЪЯВЛЕНИЕ КАС пабмед Статья Google ученый

  • Airola, M.V., Watts, KJ, Bilwes, A.M. & Crane, B.R. Структура конкатенированных доменов HAMP обеспечивает механизм передачи сигнала. Структура 18 , 436–448 (2010).

    КАС пабмед ПабМед Центральный Статья Google ученый

  • Горделий В.И. и др. Молекулярные основы трансмембранной передачи сигналов сенсорным комплексом родопсин II-преобразователь. Природа 419 , 484–487 (2002).

    ОБЪЯВЛЕНИЕ КАС пабмед Статья Google ученый

  • Эцкорн, М. и др. Комплексообразование и световая активация встроенного в мембрану сенсорного родопсина II по данным твердотельной ЯМР-спектроскопии. Структура 18 , 293–300 (2010).

    КАС пабмед Статья Google ученый

  • Ян, В. и др. In situ конформационные изменения серинового хеморецептора Escherichia coli в различных состояниях передачи сигнала. MBio 10 , e00973-e1019 (2019).

    КАС пабмед ПабМед Центральный Google ученый

  • Берт А. и др. Полная структура основной сигнальной единицы хемосенсорного массива в штамме миниклеток E. coli . Нац. коммун. 11 , 1–9 (2020).

    ОБЪЯВЛЕНИЕ Статья КАС Google ученый

  • Патнэм, С. Д., Хаммел, М., Хура, Г. Л. и Тайнер, Дж. А. Рассеяние рентгеновских лучей в растворе (SAXS) в сочетании с кристаллографией и расчетами: определение точных макромолекулярных структур, конформаций и сборок в растворе. Q. Rev. Biophys. 40 , 191–285 (2007).

    КАС пабмед Статья Google ученый

  • Триа Г., Мертенс Х. Д. Т., Качала М. и Свергун Д. И. Усовершенствованное ансамблевое моделирование гибких макромолекул с использованием рассеяния рентгеновских лучей в растворе. IUCrJ 2 , 207–217 (2015).

    КАС пабмед ПабМед Центральный Статья Google ученый

  • Чжан П., Хурсигара, К.М., Хартнелл, Л.М. и Субраманиам, С. Прямая визуализация массивов рецепторов хемотаксиса Escherichia coli с использованием криоэлектронной микроскопии. Проц. Натл. акад. науч. США 104 , 3777–3781 (2007).

    ОБЪЯВЛЕНИЕ КАС пабмед Статья Google ученый

  • Орехов, п. и др. Сенсорный родопсин I и сенсорный родопсин II образуют тримеры димеров в комплексе с родственными им преобразователями. Фотохим. Фотобиол. 93 , 796–804 (2017).

    КАС пабмед Статья Google ученый

  • Фальб, М. и др. Жизнь с двумя крайностями: выводы из последовательности генома Natronomonas pharaonis . Рез. генома. 15 , 1336–1343 (2005).

    КАС пабмед ПабМед Центральный Статья Google ученый

  • Будяк И.Л. и др. Форма и состояние олигомеризации цитоплазматического домена преобразователя фототаксиса II из Natronobacterium pharaonis . Проц. Натл. акад. науч. США 103 , 15428–15433 (2006 г.).

    ОБЪЯВЛЕНИЕ КАС пабмед Статья Google ученый

  • Мухаметзянов Р. и др. Развитие сигнала в сенсорном родопсине и его передача на родственный преобразователь. Природа 440 , 115–119 (2006).

    ОБЪЯВЛЕНИЕ КАС пабмед Статья Google ученый

  • Ищенко А. и др. Новое понимание распространения сигнала сенсорным комплексом Родопсин II/преобразователь. Науч. Респ. 7 , 41811 (2017).

    ОБЪЯВЛЕНИЕ КАС пабмед ПабМед Центральный Статья Google ученый

  • Феррис, Х.U. и др. Механизмы HAMP-опосредованной передачи сигналов в трансмембранных рецепторах. Структура 19 , 378–385 (2011).

    КАС пабмед Статья ПабМед Центральный Google ученый

  • Мельников И. и др. Fast iodide-SAD phasing для высокопроизводительного определения структуры мембранных белков. Науч. Доп. 3 , e1602952 (2017).

    ОБЪЯВЛЕНИЕ пабмед ПабМед Центральный Статья КАС Google ученый

  • Ли, Х. и др. Структура рецептора с разрешением 3,2 Å: сигнальный комплекс CheA:CheW определяет перекрывающиеся сайты связывания и взаимодействия ключевых остатков в бактериальных хемосенсорных массивах. Биохимия 52 , 3852–3865 (2013).

    КАС пабмед ПабМед Центральный Статья Google ученый

  • Кэссиди, К. К. и др. Крио-ЭМ и компьютерное моделирование выявили новый конформационный переключатель киназы в передаче сигналов хемотаксиса у бактерий. Элиф 4 , e08419 (2015).

    ПабМед ПабМед Центральный Статья Google ученый

  • Будяк И.Л. и др. Гибкость цитоплазматического домена преобразователя фототаксиса II из Natronomonas pharaonis . J. Биофиз. 2008 , 1–11 (2008).

    Артикул КАС Google ученый

  • Ортега, Д.R. и др. Ротамерный переключатель фенилаланина для контроля состояния сигнала в бактериальных хеморецепторах. Нац. коммун. 4 , 1–8 (2013).

    КАС Статья Google ученый

  • Гао, К., Ченг, А. и Паркинсон, Дж. С. Конформационные сдвиги в хеморецепторной спиральной шпильке, контролирующей передачу сигналов киназы в Escherichia coli . Проц. Натл. акад. науч. США 116 , 15651–15660 (2019).

    КАС пабмед Статья Google ученый

  • Orban-Glaß, I. и др. Кластеризация и динамика сигнальных доменов фотопреобразователя, обнаруженная с помощью сайт-направленного парамагнитного резонанса электронов с меткой спина на SRII/HtrII в мембранах и нанодисках. Биохимия 54 , 349–362 (2015).

    ПабМед Статья КАС Google ученый

  • Доббер, М. и др. Управляемое солью равновесие между двумя конформациями в домене HAMP из Natronomonas pharaonis : язык передачи сигнала?. J. Biol. хим. 283 , 28691–28701 (2008 г.).

    КАС пабмед ПабМед Центральный Статья Google ученый

  • Гринфилд, Нью-Джерси. Использование спектров кругового дихроизма для оценки вторичной структуры белка. Нац. протокол 1 , 2876–2890 (2007).

    Артикул КАС Google ученый

  • Миксонай, А. и др. Точное предсказание вторичной структуры и распознавание кратности для спектроскопии кругового дихроизма. Проц. Натл. акад. науч. США 112 , E3095–E3103 (2015 г.).

    КАС пабмед Статья Google ученый

  • Рэмбо, Р. П. и Тайнер, Дж. А. Характеристика гибких и неструктурированных биологических макромолекул с помощью SAS с использованием закона Порода-Дебая. Биополимеры 95 , 559–571 (2011).

    КАС пабмед ПабМед Центральный Статья Google ученый

  • Hammel, M. Проверка гибкости макромолекул в растворе с помощью малоуглового рентгеновского рассеяния (SAXS). евро. Биофиз. J. 41 , 789–799 (2012).

    КАС пабмед ПабМед Центральный Статья Google ученый

  • Бреннич, М., Перно, П. и Раунд, А. Как анализировать и представлять данные SAS для публикации. В Advances in Experimental Medicine and Biology, Vol 1009 47–64 (Springer, 2017).

    Google ученый

  • Юнг, К. Х., Спудич, Е. Н., Триведи, В. Д. и Спудич, Дж. Л. Модуль преобразования фотосигнала архей опосредует фототаксис в Escherichia coli . J. Бактериол. 183 , 6365–6371 (2001).

    КАС пабмед ПабМед Центральный Статья Google ученый

  • Бригель, А. и др. Структурная консервация механизма хемотаксиса у архей и бактерий. Окружающая среда. микробиол. 7 , 414–419 (2015).

    КАС пабмед ПабМед Центральный Статья Google ученый

  • Иноуэ, К., Сасаки, Дж., Спудич, Дж. Л. и Теразима, М. Лазерно-индуцированный анализ переходных решеток динамики взаимодействия между сенсорным родопсином II D75N и преобразователем HtrII. Биофиз. J. 92 , 2028–2040 (2007).

    ОБЪЯВЛЕНИЕ КАС пабмед Статья Google ученый

  • Клозе, Д. и др. Индуцированное светом переключение конформации и динамики домена HAMP, выявленное с помощью ЭПР-спектроскопии с временным разрешением. ФЭБС Письмо. 588 , 3970–3976 (2014).

    КАС пабмед Статья Google ученый

  • Гапченко А.А. и др. Индуцированные светом изменения структуры бактериородопсина D96N с помощью SAXS. Дж. Биоэнергия. биомембрана 50 , 540–540 (2018).

    Google ученый

  • Каммарата, М. и др. Отслеживание структурной динамики белков в растворе с помощью широкоугольного рентгеновского рассеяния с временным разрешением. Нац. Методы 5 , 881–886 (2008).

    КАС пабмед ПабМед Центральный Статья Google ученый

  • Густавсен Р.Л. и др. Эксперименты по малоугловому рассеянию рентгеновских лучей с временным разрешением, выполненные при детонации взрывчатых веществ на передовом источнике фотонов: расчет времени и расстояния между фронтом детонации и рентгеновским лучом. J. Appl. физ. 121 , 105902 (2017).

    ОБЪЯВЛЕНИЕ Статья КАС Google ученый

  • Yang, C.S. & Spudich, J.L. Индуцированные светом структурные изменения происходят в трансмембранных спиралях датчика Natronobacterium pharaonis HtrII. Биохимия 40 , 14207–14214 (2001).

    КАС пабмед Статья Google ученый

  • Рааб, Д., Граф, М., Нотка, Ф., Шодль, Т. и Вагнер, Р. Алгоритм GeneOptimizer: использование подхода скользящего окна для работы с огромным пространством последовательностей в многопараметрической оптимизации последовательностей ДНК. Сист. Синтез. биол. 4 , 215–225 (2010).

    ПабМед ПабМед Центральный Статья Google ученый

  • Клостермайер, Д., Зайдель, Р. и Рейнштейн, Дж. Функциональные свойства молекулярного шаперона DnaK из Thermus thermophilus . Дж. Мол. биол. 279 , 841–853 (1998).

    КАС пабмед Статья Google ученый

  • Studier, F.W. Производство белка путем автоиндукции при встряхивании культур с высокой плотностью. Protein Expr. Очист. 41 , 207–234 (2005).

    КАС Статья Google ученый

  • Братанов Д. и др. Подход к гетерологичной экспрессии мембранных белков. Дело о бактериородопсине. PLoS One 10 , e0128390 (2015 г.).

    ПабМед ПабМед Центральный Статья КАС Google ученый

  • Рыжиков Ю.Л. и др. Тримеры димеров полного комплекса SRII/HtrII. Структурное исследование малоуглового рассеяния. FEBS J. 284 , 154 (2017).

    Google ученый

  • Рыжиков Ю.Л. и др. Структурное исследование малоуглового рассеяния комплекса NpSRII/HtrII. Дж. Биоэнергия. биомембрана 50 , 577–578 (2018).

    Google ученый

  • Перно, стр. и др. Модернизированный канал ESRF BM29 для SAXS на макромолекулах в растворе. Дж. Синхротронный рад. 20 , 660–664 (2013).

    КАС Статья Google ученый

  • Brennich, ME et al. Онлайн-анализ данных на линии ESRF bioSAXS, BM29. J. Appl. Кристаллогр. 49 , 203–212 (2016).

    КАС Статья Google ученый

  • Инкардона, М.Ф. и др. EDNA: платформа для приложений на основе подключаемых модулей, применяемых для онлайн-анализа данных рентгеновских экспериментов. J. Синхротронное излучение. 16 , 872–879 (2009).

    ПабМед Статья Google ученый

  • Blanchet, C.E. и др. Универсальные условия для проб и автоматизация экспериментов по рассеянию рентгеновских лучей в биологических растворах на линии луча P12 (PETRA III, DESY). J. Appl. Кристаллогр. 48 , 431–443 (2015).

    КАС пабмед ПабМед Центральный Статья Google ученый

  • Забельский Д.V. и др. Неоднозначность и полнота анализа данных SAS: Исследования апоферритина методами SAXS/SANS EID и SEC-SAXS. J. Phys. конф. сер. 994 , 20 (2018).

    Артикул КАС Google ученый

  • Куклин А. И., Исламов А. К., Горделий В. И. Научные обзоры: Двухдетекторная система для прибора малоуглового рассеяния нейтронов. Neutron News 16 , 16–18 (2005).

    Артикул Google ученый

  • Куклин А.И. и др. Новые возможности модернизированной двухдетекторной системы малоуглового рассеяния нейтронов (ЮМО). J. Phys. конф. сер. 291 , 012013 (2011).

    Артикул КАС Google ученый

  • Соловьев А.Г. и др. Программа SAS для системы с двумя детекторами: плавная кривая от обоих детекторов. J. Phys. конф. сер. 848 , 012020 (2017).

    Артикул КАС Google ученый

  • Ковингтон, А. К., Паабо, М., Робинсон, Р. А. и Бейтс, Р. Г. Использование стеклянного электрода в оксиде дейтерия и взаимосвязь между стандартизированной шкалой pD (paD) и рабочим pH в тяжелой воде. Анал. хим. 40 , 700–706 (1968).

    КАС Статья Google ученый

  • Уотерхаус, А. и др. SWISS-MODEL: Гомологическое моделирование белковых структур и комплексов. Рез. нуклеиновых кислот. 46 , W296–W303 (2018 г.).

    КАС пабмед ПабМед Центральный Статья Google ученый

  • Хаяси, К. и др. Структурный анализ линкерной области белка фототактического преобразователя HtrII из Natronomonas pharaonis †,‡ . Биохимия 46 , 14380–14390 (2007).

    КАС пабмед Статья Google ученый

  • Шнейдман-Духовны Д., Инбар Ю., Нусинов Р. и Вольфсон Х. Дж. PatchDock и SymmDock: серверы для жесткой и симметричной стыковки. Рез. нуклеиновых кислот. 33 , W363–W367 (2005 г.).

    КАС пабмед ПабМед Центральный Статья Google ученый

  • Phillips, J.C. et al. Масштабируемая молекулярная динамика с NAMD. Дж. Вычисл. хим. 26 , 1781–1802 (2005).

    КАС пабмед ПабМед Центральный Статья Google ученый

  • MacKerell, AD и др. Всеатомный эмпирический потенциал для молекулярного моделирования и изучения динамики белков. J. Phys. хим. B 102 , 3586–3616 (1998).

    КАС пабмед Статья Google ученый

  • Франке Д. и др. ATSAS 2.8: Комплексный пакет анализа данных для малоуглового рассеяния в растворах макромолекул. J. Appl. Кристаллогр. 50 , 1212–1225 (2017).

    КАС пабмед ПабМед Центральный Статья Google ученый

  • Хопкинс, Дж. Б., Гиллилан, Р. Э. и Скоу, С. BioXTAS RAW: усовершенствования бесплатной программы с открытым исходным кодом для обработки и анализа данных малоуглового рентгеновского рассеяния. J. Appl. Кристаллогр. 50 , 1545–1553 (2017).

    КАС пабмед ПабМед Центральный Статья Google ученый

  • Муругова Т. Н. и др. Структурные исследования апоферритина с низким разрешением с помощью SANS и SAXS: влияние концентрации. Дж. Оптоэлектрон. Доп. Матер. 17 , 1397–1402 (2015).

    КАС Google ученый

  • Власов А. и др. Белковая структура и структурное упорядочение в зависимости от концентрации. FEBS J. 281 , 593–593 (2014).

    Артикул КАС Google ученый

  • Гастайгер, Э. и др. Средства идентификации и анализа белков на сервере ExPASy. В The Proteomics Protocols Handbook 571–607 (Humana Press, 2005).

    Глава Google ученый

  • Киббе, В.A. OligoCalc: онлайн-калькулятор свойств олигонуклеотидов. Рез. нуклеиновых кислот. 35 , 20 (2007).

    Артикул Google ученый

  • Свергун Д. И. Математические методы анализа данных малоуглового рассеяния. J. Appl. Кристаллогр. 24 , 485–492 (1991).

    КАС Статья Google ученый

  • Свергун Д., Барберато, К. и Кох, М. Х. CRYSOL — программа для оценки рассеяния биологических макромолекул в растворе рентгеновских лучей от атомных координат. J. Appl. Кристаллогр. 28 , 768–773 (1995).

    КАС Статья Google ученый

  • Свергун Д.И. и др. Гидратация белков в растворе: экспериментальное наблюдение с помощью рентгеновских лучей и рассеяния нейтронов. Проц. Натл. акад. науч. США 95 , 2267–2272 (1998).

    ОБЪЯВЛЕНИЕ КАС пабмед Статья Google ученый

  • Конарев П.В., Волков В.В., Соколова А.В., Кох М.Х.Дж. и Свергун Д.И. ПРИМУС: Система на базе ПК с Windows для анализа данных малоуглового рассеяния. J. Appl. Кристаллогр. 36 , 1277–1282 (2003).

    КАС Статья Google ученый

  • Перес, Х. и Куциоубас, А.Memprot: программа для моделирования короны детергента вокруг мембранного белка на основе данных SEC-SAXS. Acta Кристаллогр. Д. биол. Кристаллогр. 71 , 86–93 (2015).

    ПабМед ПабМед Центральный Статья КАС Google ученый

  • Ломизе, М. А., Погожева, И. Д., Джу, Х., Мосберг, Х. И. и Ломизе, А. Л. База данных OPM и веб-сервер PPM: Ресурсы для позиционирования белков в мембранах. Рез. нуклеиновых кислот. 40 , Д370–Д376 (2012).

    КАС пабмед Статья Google ученый

  • Trewhella, J. et al. Руководство по публикации 2017 г. по структурному моделированию данных малоуглового рассеяния биомолекул в растворе: обновление. Acta Кристаллогр. Разд. D Структура. биол. 73 , 710–728 (2017).

    КАС Статья Google ученый

  • Wolfram Research, I.Математика, версия 12.0.

  • Мулато М. и Шамбулейрон И. Малоугловое рассеяние рентгеновских лучей и нейтронов полидисперсными системами: определение распределения рассеивающих частиц по размерам. J. Appl. Кристаллогр. 29 , 29–36 (1996).

    КАС Статья Google ученый

  • Антонов Л. Д., Олссон С., Бумсма В. и Хамельрик Т. Байесовский вывод ансамблей белков на основе данных SAXS. Физ. хим. хим. физ. 18 , 5832–5838 (2016).

    КАС пабмед Статья Google ученый

  • Селиванова О.М. и др. Быть фибриллами или быть нанопленками? Олигомеры являются строительными блоками для образования фибрилл и нанопленок из фрагментов пептида Aβ. Ленгмюр 34 , 2332–2343 (2018).

    КАС пабмед Статья Google ученый

  • Уитмор, Л.& Wallace, BA DICHROWEB, онлайн-сервер для анализа вторичной структуры белка на основе данных спектроскопии кругового дихроизма. Рез. нуклеиновых кислот. 32 , W668–W673 (2004 г.).

    КАС пабмед ПабМед Центральный Статья Google ученый

  • Уитмор, Л. и Уоллес, Б.А. Анализ вторичной структуры белков с помощью спектроскопии кругового дихроизма: методы и справочные базы данных. Биополимеры 89 , 392–400 (2008).

    КАС Статья Google ученый

  • Андраде, М. А., Чакон, П., Мерело, Дж. Дж. и Моран, Ф. Оценка вторичной структуры белков по спектрам УФ-кругового дихроизма с использованием неконтролируемой обучающейся нейронной сети. Белок англ. Дес. Сел. 6 , 383–390 (1993).

    КАС Статья Google ученый

  • %PDF-1.6 % 168 0 объект > эндообъект 166 0 объект > эндообъект 167 0 объект >поток StampPDF Batch 2.7 для Solaris — SPDF 10452008-04-07T08:22:29Z2008-04-07T09:16:02-04:002008-04-07T09:16:02-04:00XPPapplication/pdf

  • uuid:719ffa4e-8b63-45b9-b007-5dcea86a781euuid:70ae2dbd-7ac6-42ef-ba56-23f8d7ace146
  • dc:создатель
  • DC:название
  • DC: описание
  • конечный поток эндообъект 164 0 объект > эндообъект 165 0 объект > эндообъект 1 0 объект > эндообъект 3 0 объект > эндообъект 171 0 объект [170 0 Р] эндообъект 161 0 объект > эндообъект 160 0 объект >/ProcSet[/PDF/Text/ImageC/ImageB/ImageI]/ExtGState>>> эндообъект 102 0 объект > эндообъект 104 0 объект > эндообъект 115 0 объект > эндообъект 114 0 объект > эндообъект 113 0 объект > эндообъект 112 0 объект > эндообъект 111 0 объект > эндообъект 110 0 объект > эндообъект 109 0 объект > эндообъект 108 0 объект > эндообъект 107 0 объект > эндообъект 106 0 объект > эндообъект 105 0 объект > эндообъект 42 0 объект > эндообъект 41 0 объект >поток HUiTWzHZetiW&`X-q;VKc$ }A2.

    alexxlab

    Добавить комментарий

    Ваш адрес email не будет опубликован.